Фермент мальтаза не входит в состав. Ферменты слюны, их роль

Амилаза - что это и какую функцию выполняет в организме? Под этим термином понимают целую группу ферментов, которые объединены под общим названием - "амилаза". Всего существует три разновидности этого вещества: альфа, бета и гамма. Для организма человека особое значение имеет именно альфа-амилаза. О ней мы сейчас и поговорим.

Где синтезируется?

Амилаза - что это? Название этого фермента происходит от греческого слова "amylon", что в переводе на русский означает "крахмал". В человеческом организме амилаза содержится в ряде тканей и органов. Она представляет собой фермент (гидролазу), который расщепляет Концентрация этого фермента довольно высока в поджелудочной железе. Он синтезируется ацинозными клетками этого органа и выделяется по панкреатическим протокам в пищеварительный тракт, точнее в 12-перстную кишку. Кроме поджелудочной, также способны синтезировать амилазу. Содержащийся в слюне фермент инициирует гидролиз крахмала, когда еще пища находится в полости рта. Таким образом, процесс пищеварения начинается сразу, как только пища попадает в рот.

Уровень амилазы: анализ

Амилаза — что это? Как определить ее уровень в организме человека? Дело в том, что где вырабатывается данный фермент, очень хорошо снабжается кровью. В норме часть фермента (минимальное его количество) попадает в кровоток. Далее эта гидролаза, проходя через почки, выделяется вместе с мочой.

Альфа-амилаза крови - что это такое? Более подробно об этом поговорим чуть ниже.

Когда назначается анализ?

Помогает оценить состояние организма анализ крови. Амилаза - что это, при каких заболеваниях она в крови повышается? Уровень альфа-амилазы в может повышаться в несколько раз при следующих патологиях:

Острый или хронический панкреатит в период обострения.
Панкреонекроз очаговый.
Онкология поджелудочной железы.
(при наличии отдельных конкрементов в протоковой системе).
Острый аппендицит.
Почечная недостаточность.
Желудочные кровотечения.
Кишечная непроходимость.
Алкоголизм и алкогольная интоксикация.
СПИД.
Вирусный гепатит.
Паротит.
Саркоидоз.
Брюшной тиф.
Травмы брюшной полости (верхнего отдела).

Уровень альфа-амилазы понижен или вовсе не определяется в случаях тотального при онкологии этого органа 4-ой стадии, т.к. ткань железы замещается опухолевой, а также муковисцидозе (врожденная патология). При оперативных вмешательствах, когда удалена значительная часть железы, уровень амилазы также может быть резко снижен.

При каких состояниях повышается амилаза в крови?

Амилаза крови - что это такое и как меняется этот показатель при патологиях поджелудочной железы? При остром панкреатите он резко увеличивается в течение 4-6 часов после начала приступа и продолжает держаться на высоком уровне до пяти дней. Повышение ферментативной активности амилазы в плазме крови обычно не зависит от тяжести заболевания. Чаще наоборот. При деструкции значительного увеличения концентрации не наблюдается. А увеличение ее уровня может свидетельствовать о повышенном выходе амилазы в общий кровоток.

В каких случаях возможно увеличение ее концентрации в крови? Обычно это можно наблюдать при следующих состояниях:

Гиперсекреция панкреатического сока.
Нарушение полноценного оттока секрета поджелудочной железы по панкреатическим протокам в 12-перстную кишку.
Воспаление самой поджелудочной железы или близко к ней расположенных органов. Температура воспаленных органов повышается и кровоток в них увеличивается, поэтому происходит усиленный выход фермента в кровь.
Травмы поджелудочной железы.
Нарушение диеты и злоупотребление алкоголем.

Диастаза мочи

При клубочковой фильтрации экскретируется амилаза, половина ее реабсорбируется канальцами. Оставшаяся половина выделяется вместе с мочой. Повышение диастазы мочи наблюдается при тех же состояниях, что и увеличение ее концентрации в крови. Следует отметить, что активность амилазы в моче приблизительно в 10 раз выше ее активности в крови.

Амилаза - что это и каковы допустимые нормы этого показателя в крови и в моче? Об этом пойдет речь дальше.

Альфа-амилаза - что это такое? Нормальные значения в крови и моче

При чтении результатов анализа на амилазу следует обращать внимание на то, в каких единицах она выражена. Обычно принято использовать "ед/л" - единиц амилазы на один литр крови и "мккатал/л" - микрокатал в одном литре. Здесь следует пояснить, что "катал" - это единица для измерения активности катализатора.

Также в различных лабораториях методики и реактивы определения амилазы могут несколько отличаться, поэтому стоит обращать внимание на нормы этого показателя, которые всегда указываются рядом с результатом исследования. Первая цифра - это минимальное значение, вторая - максимальное.

Нормы альфа-амилазы крови и диастазы мочи приведены в таблице, расположенной ниже:

В тех случаях, когда наблюдается незначительное повышение показателей (на несколько единиц) и человек себя хорошо чувствует, это не является патологией. Беспокоиться нужно при повышении значений амилазы в несколько раз. Приступы острого панкреатита могут давать повышение диастазы мочи и амилазы крови в 100 раз и более. Обычно эти приступы сопровождаются тошнотой, рвотой и сильными болями. Такое состояние требует немедленной госпитализации.

Как сдать анализ на амилазу крови и мочи?

Кровь на этот анализ берется из вены. Обычно ее сдают утром натощак, но если нужно уровень амилазы определить экстренно, например, при обострении хронического панкреатита, это можно сделать в любое время. Такой анализ может выполнить любая биохимическая лаборатория. Как правило, в современных лабораториях используют ферментативные методы диагностики активности амилазы. Это специфичный и точный метод. Выполняется анализ достаточно быстро.

Анализ на диастазу мочи также лучше сдавать утром. Берется средняя порция мочи и сразу доставляется в лабораторию. Исследования этого показателя имеют большое значение в диагностике различных заболеваний.

Однако уже и во рту начинается - под действием слюны и ее ферментов - расщепление сложных углеводов. Крахмал хлеба, картофеля, различных групп под действием фермента амилазы превращается в мальтозу. Углевод этот состоит всего из двух частичек глюкозы, которые тут же под действием фермента мальтазы расщепляются с образованием моносахарида глюкозы. По опыту жизни мы знаем, что, действительно, если задержать хлеб во рту, он постепенно приобретет сладковатый вкус. Однако обычно пища надолго во рту не задерживается, и ферменты слюны, проглоченные вместе с пищевым комком, продолжают свою работу уже в желудке. Это очень важно, ибо желудочный сок на углеводы не действует. Его главными частями являются фермент пепсин и гастриксин, расщепляющие белки, и соляная кислота, без которой эти ферменты на белки практически не влияют. Пробыв в желудке 3-8 часов, пища переходит в тонкие кишки, по которым продвигается примерно в течение 6-7 часов, подвергаясь действию ферментов поджелудочного и кишечного соков. Особенно велико значение сока поджелудочной железы, который, как видно из прилагаемой таблицы, влияет и на белки, и на жиры, и на углеводы. Не случайно люди с резко пониженной желудочной секрецией могут жить и работать - их спасает деятельность поджелудочной железы. Поджелудочного сока меньше, чем других соков, но он является самым ценным. Однако как ни ценен поджелудочный сок, без кишечного сока и желчи он не может проявить свою силу. С одной стороны, в лабораториях Павлова было открыто, что сам по себе трипсин, содержащийся в соке поджелудочной железы, будучи получен прямо из ее протока, не действует на белки. Стоит ему, однако, соприкоснуться со слизистой оболочкой кишки, хотя бы с тем ее кусочком, который окружает пришитое к коже отверстие протока, и трипсин приобретает всю свою силу. Оказалось, что железы кишечника вырабатывают фермент фермента - энтерокиназу, которая и превращает трипсиноген в активную форму. Вспомним, что и пепсин сам по себе мало активен и приобретает силу лишь там, где к нему прибавляется соляная кислота. И то, и другое биологически оправдано. Если бы пепсин и трипсин вырабатывались сразу в активной форме, они расщепили бы белки тех клеток, которые их вырабатывают. Железы желудка и поджелудочная железа пали бы жертвами собственных соков.

Таким образом, с одной стороны, поджелудочному соку помогает кишечный сок, с другой стороны, ему помогает желчь. Именно она позволяет нормально переваривать и всасывать жиры. Хотя в желчи нет ферментов, она активирует действие расщепляющих жир ферментов поджелудочного сока. Недаром при заболеваниях печени организм плохо усваивает жирную пищу.

Возвращаясь к кишечному соку, следует указать, что он, помимо помощи трипсина, имеет и самостоятельное значение. Именно он расщепляет один из важнейших продуктов питания - сахар. Только кишечным соком расщепляется и важнейший углевод молока - молочный сахар, лактоза.

Мы говорили уже, что химической обработке пищи способствует механическая ее обработка, осуществляемая благодаря движениям стенок пищеварительного тракта. Здесь отмечаются движения в основном двух видов. Во-первых, происходят так называемые маятникообразные сокращения, при которых определенный отрезок кишки становится то тоньше и длиннее, то толще и короче. При этом заключенная в нем пищевая кашица энергично перемешивается. Во-вторых, происходит так называемая перистальтика - в направлении от желудка к кишечнику пробегают во всей длине пищеварительной трубки волны сокращения мышц, продвигающие пищевую массу все дальше и дальше по узкому «коридору» пищеварительного тракта. В общей сложности пища тратит на прохождение всей этой трассы около суток. У травоядных животных, имеющих гораздо более длинный кишечник, время прохождения пищи значительно больше. Пищевые остатки выбрасываются у них через несколько суток после приема пищи (у овцы - через неделю).

В результате процесса пищеварения около 90 % содержащихся в пище ценных питательных веществ расщепляется и превращается в усвояемые для организма продукты. Значение тонкой кишки состоит не только в. том, что в ней завершается процесс переваривания пищи, но и в том, что здесь происходит ее всасывание. Слизистая оболочка кишки имеет бархатистый вид из-за массы крохотных выпячиваний ее, которые так и называются ворсинками. Этим поверхность слизистой оболочки увеличивается в 300-500 раз. В каждую ворсинку входят кровеносные и лимфатические сосуды, в которые и поступают, всасываются продукты переваривания пищи, а также ряд прочих веществ пищи, не нуждающихся в переваривании - вода, соли и витамины. Поступают и некоторые вещества, подчас вредные для организма.

подскажите пожалуйста ферменты ротовой полости,желудка,тонкого кишечника,толстого кишечника

Основными ферментами слюны являются амилаза и мальтаза, которые действуют только в слабощелочной среде. Амилаза расщепляет полисахариды (крахмал, гликоген) до мальтозы (дисахарида) . Мальтаза действует на мальтозу и расщепляет ее до глюкозы.

Пепсин - основной желудочный фермент. Расщепляет белки до пептидов. Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса. Амилаза желудка расщепляет крахмал, но имеет второстепенное значение по отношению к амилазам слюнных желез и поджелудочной железы. Липаза желудка расщепляет трибутирины масла, играет второстепенную роль.

Ферменты тонкого кишечника: энтеропептидаза - превращает трипсиноген в трипсин. сахараза расщепляет сахарозу до глюкозы и фруктозы; мальтаза расщепляет мальтозу до глюкозы, изомальтаза расщепляет мальтозу и изомальтозу до глюкозы; лактаза расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы. Липаза кишечника расщепляет жирные кислоты. Эрепсин, фермент, расщепляющий белки.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Мальтаза слюны

Расщепление сложных углеводов пищи начинается в ротовой полости под действием ферментов амилазы и мальтазы слюны (рис. 60). Оптимальная активность этих ферментов проявляется в щелочной среде. Амилаза расщепляет крахмал и гликоген, а мальтаза - мальтозу. При этом образуются более низкомолекулярные углеводы - декстрины, частично - мальтоза и глюкоза.

В желудке расщепление углеводов пищи не происходит, так как отсутствуют специфические ферменты гидролиза углеводов, а кислая среда желудочного сока (pH 1,5-2,5) подавляет активность ферментов слюны. В тонком кишечнике происходит основной распад углеводов пищи. В двенадцатиперстной кишке под действием фермента амилазы сока поджелудочной железы сложные углеводы постепенно расщепляются до дисахаридов. Далее дисахариды под действием высокоспецифических ферментов мальтазы, сахаразы и лактазы расщепляются до моносахаридов, в основном глюкозы, фруктозы, галактозы. Эти ферменты находятся на щеточной кайме эпителия слизистой оболочки кишечника, поэтому распад углеводов происходит не только в полости кишечника, но и на мембранах клеток слизистой оболочки.

Пищеварение и ферменты

Пищеварение – цепь важнейших процессов, происходящих в нашем организме, благодаря которой органы и ткани получают необходимые питательные вещества. Заметьте, никаким другим способом в организм не могут поступить ценные белки, жиры, углеводы, минералы и витамины. Пища поступает в ротовую полость, проходит пищевод, попадает в желудок, оттуда отправляется в тонкий, затем в толстый кишечник. Это схематичное описание того, как проходит пищеварение. На самом деле всё гораздо сложнее. Пища проходит определённую обработку в том или ином отделе желудочно-кишечного тракта. Каждый этап – отдельный процесс.

Нужно сказать, что огромную роль в пищеварении играют ферменты, которые сопровождают пищевой комок на всех этапах. Ферменты представлены в нескольких видах: ферменты, отвечающие за переработку жиров; ферменты, отвечающие за переработку белков и, соответственно, углеводов. Что же представляют собой эти вещества? Ферменты (энзимы) являются белковыми молекулами, ускоряющими химические реакции. Их наличие/отсутствие определяет скорость и качество обменных процессов. Многим людям для нормализации метаболизма приходится принимать препараты, содержащие ферменты, так как их пищеварительная система не справляется с поступаемой пищей.

Ферменты для углеводов

Пищеварительный процесс, ориентированный на углеводы, начинается ещё в ротовой полости. Пища измельчается с помощью зубов, параллельно подвергаясь воздействию слюны. В слюне и кроется секрет в виде фермента птиалина, который превращает крахмал в декстрин, а после в дисахарид мальтозу. Мальтозу же расщепляет фермент мальтаза, разбивая её на 2 молекулы глюкозы. Итак, первый этап ферментативной обработки пищевого комка пройден. Расщепление крахмалистых соединений, начавшееся во рту, продолжается в желудочном пространстве. Пища, поступив в желудок, испытывает на себе действие соляной кислоты, которая блокирует ферменты слюны. Завершающая стадия расщепления углеводов проходит внутри кишечника с участием высокоактивных ферментных веществ. Эти вещества (мальтаза, лактаза, инвертаза), перерабатывающие моносахариды и дисахариды, содержатся в секреторной жидкости поджелудочной железы.

Ферменты для белков

Расщепление белков проходит в 3 этапа. Первый этап осуществляется в желудке, второй – в тонком кишечнике, а третий – в полости толстого кишечника (этим занимаются клетки слизистой оболочки). В желудке и тонком кишечнике под действием ферментов протеазов полипептидные белковые цепи распадаются на более короткие олигопептидные, которые после попадают в клеточные образования слизистой оболочки толстого кишечника. С помощью пептидазов олигопептиды расщепляются до конечных белковых элементов – аминокислот.

Слизистая желудка вырабатывает неактивный фермент пепсиноген. В катализатор он превращается лишь под влиянием кислой среды, становясь пепсином. Именно пепсин нарушает целостность белков. В кишечнике на белковую пищу воздействуют ферментные вещества поджелудочной железы (трипсин, а также химотрипсин), переваривая длинные белковые цепи в нейтральной среде. Олигопептиды подвергаются расщеплению до аминокислот с участием некоторых пептидазовых элементов.

Ферменты для жиров

Жиры, как и другие пищевые элементы, перевариваются в желудочно-кишечном тракте в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке, в котором липазы расщепляют жиры на жирные кислоты и глицерин. Составляющие жиров отправляются в двенадцатиперстную кишку, где смешиваются с желчью и соком поджелудочной железы. Желчные соли подвергают жиры эмульгации, чтобы ускорить их обработку ферментом панкреатического сока липазой.

Путь расщеплённых белков, жиров, углеводов

Как уже выяснилось, под действием ферментов белки, жиры и углеводы распадаются на отдельные составляющие. Жирные кислоты, аминокислоты, моносахариды попадают в кровь посредством эпителия тонкого кишечника, а «отходы» отправляются в полость толстого кишечника. Здесь всё, что не смогло перевариться, становится объектом внимания микроорганизмов. Они перерабатывают эти вещества собственными ферментами, образуя шлаки и токсины. Опасным для организма является попадание продуктов распада в кровь. Гнилостную микрофлору кишечника можно подавить кисломолочными бактериями, содержащимися в кисломолочных продуктах: твороге, кефире, сметане, ряженке, простокваше, йогурте, кумысе. Вот почему рекомендуется ежедневное их употребление. Однако перебарщивать с кисломолочными продуктами нельзя.

Все непереваренные элементы составляют каловые массы, которые накапливаются в сигмовидном отрезке кишечника. А покидают они толстый кишечник через прямую кишку.

Полезные микроэлементы, образовавшиеся в ходе расщепления белков, жиров и углеводов, всасываются в кровь. Их назначение – участие в большом числе химических реакций, обусловливающих протекание метаболизма (обмена веществ). Важную функцию выполняет печень: она осуществляет конвертацию аминокислот, жирных кислот, глицерина, молочной кислоты в глюкозу, таким образом обеспечивая организм энергией. Также печень представляет собой своеобразный фильтр, очищающий кровь от токсинов, ядов.

Вот так протекают в нашем организме пищеварительные процессы с участием важнейших веществ – ферментов. Без них переваривание пищи невозможно, а, значит, невозможна нормальная работы пищеварительной системы.

Ферменты слюны

Обязательным компонентом слюны являются ферменты слюны, которых насчитывают около 50 видов и относят к разным классам. Среди них необходимо выделить основные: птиалин или амилаза и мальтаза. Ферменты слюны у человека принимают участие в осуществлении пищеварительной функции.

Что такое ферменты

Ферменты – это вещества белковой природы, ускоряющие скорость химической реакции в несколько десятков тысяч раз. В молекуле биологического катализатора выделяют активный центр, участвующий в связывании вещества. В названии фермента часто указывается субстрат, с которым взаимодействует энзим.

Ферменты смешанной слюны

Ферменты смешанной слюны различаются по происхождению. Выделяют три группы:

образуемые паренхимными клетками слюнной железы;
продукты каталитической деятельности микроорганизмов, прежде всего бактерий;
выделяемые при разрушении белых кровяных телец в ротовой полости.

Ферменты слюны катализируют реакции гидролиза сложных углеводов (полисахаридов) до более коротких цепей (олиго- и моносахаридов).

Фермент слюны: α-амилаза

Амилаза участвует в расщеплении крахмала (запасное питательное вещество растений) или гликогена (запасное вещество у животных) до дисахарида – мальтозы, а также декстринов и небольшого количества глюкозы. Амилаза образуется железистыми клетками, накапливаясь в них в неактивной форме, при выведении происходит активация этого энзима слюны. Необходимое условие активации – присутствие хлорид-аниона. С наибольшей скоростью фермент работает при температуре 36,60 С и слабо-щелочной реакции среды pH = 6,6 - 6,8.

Фермент слюны: мальтаза

Этот фермент, находящийся в слюне, действует на дисахарид мальтозу, конечным продуктом реакции является глюкоза. Оптимальное pH для работы мальтазы = 5,8 - 6,2.

Механизм работы ферментов слюны

Пищевой комок, пропитанный слюной, попадает в пищевод, а затем желудок. Желудочный сок имеет кислую реакцию среды, связанную с присутствием соляной кислоты. Некоторое время после попадания в желудок происходят реакции гидролиза углеводов, около 30-40% их продолжают перевариваться в желудке. Но постепенно пищевой комок перемешивается с содержимым желудка и щелочная среда меняется на кислую, ферменты слюны инактивируются.

Именно с действием ферментов связан тот факт, что при пережевывании продуктов питания, богатых углеводами, например, хлеба или картофеля, они становится сладковатыми на вкус. Так как именно моносахариды и дисахариды, которые образуются при расщеплении больших молекул полисахаридов, обладают сладким вкусом.

Значительная скорость переработки организмом фруктов объясняется присутствием слюнных ферментов. Они облегчают работу кишечника, доставляя ему углеводы в уже частично переваренном виде.

МАЛЬТАЗА

Большая медицинская энциклопедия. 1970 .

Смотреть что такое «МАЛЬТАЗА» в других словарях:

Мальтаза - или кислая α глюкозидаза (КФ 3.2.1.20) фермент гликозил гидролаза, катализирующая гидролиз мальтозы на две молекулы глюкозы. У человека мальтаза входит в состав слюны, кишечного сока, присутствует в крови и печени. Очень богаты мальтазой… … Википедия

мальтаза - сущ., кол во синонимов: 3 альфа глюкозидаза (2) фермент (253) энзим (33) … Словарь синонимов

Мальтаза - (хим.) см. Энзимы … Энциклопедический словарь Ф.А. Брокгауза и И.А. Ефрона

МАЛЬТАЗА - фермент, расщепляющий дисахарид мальтозу на две молекулы глюкозы … Словарь ботанических терминов

мальтаза - и, ж., фізіол. Гідролітичний фермент, що розщеплює мальтозу; має велике значення в процесах перетравлювання, розкладу і обміну вуглеводів … Український тлумачний словник

МАЛЬТАЗА - (maltase) фермент, присутствующий в слюне и соке, вырабатываемом поджелудочной железой; способствует расщеплению мальтозы в глюкозу в процессе пищеварения … Толковый словарь по медицине

Мальтаза - – фермент расщепляющий мальтозу … Словарь терминов по физиологии сельскохозяйственных животных

Мальтаза (Maltase) - фермент, присутствующий в слюне и соке, вырабатываемом поджелудочной железой; способствует расщеплению мальтозы в глюкозу в процессе пищеварения. Источник: Медицинский словарь … Медицинские термины

Энзимы* - (Enzymen, ungeformte Fermente). Э. называются органические соединения, в большинстве случаев близкие по составу к белкам, вырабатываемые живой клеткой и обладающие свойствами, будучи выделенными из клетки, вызывать в органических соединениях те… … Энциклопедический словарь Ф.А. Брокгауза и И.А. Ефрона

Пищеварительные ферменты

Основные составляющие всей пищи – это белки, углеводы и жиры. Для их переработки органы желудочно-кишечного тракта выделяют пищеварительные ферменты, способные расщеплять и преобразовывать компоненты продуктов в необходимые организму вещества, витамины и аминокислоты.

Основные ферменты пищеварительной системы

Для обработки каждого пищевого элемента существуют следующие ферментные группы:

Карбогидразы. Предназначены для гидролиза углеводов, например, сахаров и крахмала до уровня глюкозы.
Протеазы. Выделяются для расщепления белковых соединений до аминокислот и коротких пептидов.
Липазы. Обрабатывают липиды, в результате чего образуются жирные кислоты, глицерин.
Нуклеазы. Используются для переваривания нуклеиновых кислот до получения нуклеотидов.

Ферменты пищеварительного тракта выделяются в нескольких отделах, начиная с ротовой полости, где слюнные железы продуцируют птиалин (альфа-амилаза), который нужен для расщепления высокомолекулярного крахмала.

В желудке производится пепсин и желатиназа. Первый указанный фермент предназначен для переработки белков до уровня пептидов, второй способствует перевариванию коллагеновых волокон и желатина, содержащихся в мясе.

Основным органом, отвечающим за нормальное пищеварение, является поджелудочная железа. Она выделяет следующие ферменты:

стеапсин (расщепляет жиры);
трипсин, карбоксипептидаза, химотрипсин, эластазы для переваривания белков и эластина;
нуклеаза – пособствует переработке нуклеиновых кислот;
липаза – воздействует на триглицериды (жиры), которые ранее были эмульгированы желчью в кишечнике;
амилаза для обработки гликогена, крахмалов, других углеводов.

В тонком кишечнике процесс переваривания пищи продолжается с помощью таких ферментных соединений:

энтеропептидза, аланинаминопептидаза для преобразования трипсиногенов и пептидов, образовавшихся после воздействия протеаз поджелудочной железы и желудка;
вещества, расщепляющие дисахариды до состояния моносахаридов (мальтаза, лактаза, сахараза, изомальтаза);
эрепсин для переработки белков;
кишечная липаза, помогает переварить оставшиеся жиры (триглицериды).

Также пищеварительные ферменты продуцируются микроорганизмами, обитающими в толстом кишечнике. В частности, кишечная палочка и лактобактерии способствуют расщеплению лактозы до молочной кислоты.

Препараты пищеварительных ферментов

Некоторые заболевания органов желудочно-кишечного тракта связаны с дефицитом выработки рассматриваемых химических веществ. Симптомы недостатка пищеварительных ферментов доставляют много неудобств в виде болевого синдрома, изжоги, тошноты с рвотой, метеоризма, вздутия живота и расстройств стула. Для устранения подобных клинических проявлений нужно принимать такие лекарства:

Существуют и пищеварительные ферменты растительного происхождения, основывающиеся обычно на экстрактах рисового грибка папаине:

Ингибиторы пищеварительных ферментов

Противоположное патологическое состояние, избыток продукции описываемых веществ для пищеварения, требует угнетения их выработки. Для этого применяются так называемые антиферментные препараты, снижающие интенсивность работы поджелудочной железы и подавляющие активность ферментов:

Ферменты в кишечнике

Существует более 50 тысяч кишечных ферментов, из которых науке известны только 3 тысячи. Каждый энзим выполняет конкретную функцию, запуская определенную биологическую реакцию. В любом ферменте, в его составе, содержатся аминокислоты, которые ускоряют происходящие в кишечнике процессы, в частности, пищеварение. При нехватке этих веществ происходят сбои, например, начинается гниение белков в кишечнике. Это приводит к проблемам с пищеварением, влекущим за собой дефицитные состояния, вздутие и запоры.

Роль в организме пищеварительных ферментов кишечника

Кишечные ферменты выполняют множество функций:

С помощью этих полезных веществ выполняются следующие действия:

происходит ферментация (брожение);
продуцируется энергия;
поглощается кислород;
повышается защита против инфекций;
ускоряется ранозаживление;
подавляются воспалительные процессы;
поставляются и усваиваются питательные вещества в клетках;
выводятся токсины;
расщепляются (эмульгируют) жиры;
регулируется уровень холестерина;
рассасываются тромбы;
регулируется секреция гормонов;
замедляются процессы старения.

Роль ферментов в организме человека.

Но для выполнения этих функций ферментам нужны помощники – коэнзимы. Они существуют вне клеточной структуры, но возможно их выделение и всасывание для пополнения запасов организма полезными микроэлементами. Основная часть кишечных катализаторов биореакций производится в поджелудочной железе.

Принцип действия

Работоспособность энзимов поддерживается в определенном температурном диапазоне, в среднем – при 37°С. Они воздействуют на различные вещества, преобразуя их субстрат. Под воздействием коэнзимов происходит ускорение разрыва одних химсвязей в молекуле с созданием других и подготовки их к выделению и всасыванию клетками организма, компонентами крови.

При благоприятных условиях ферменты не изнашиваются, поэтому после выполнения своей задачи приступают к следующей. Теоретически участие в метаболических процессах может происходить бесконечно. Основные направления, в которых работают ферменты:

анаболизм или синтез сложных соединений из простых веществ с созданием новых тканей;
катаболизм или обратный процесс, вызывающий распад сложных субстратов в более простые вещества.

Важнейшей функцией энзимов является обеспечение стабильного пищеварения, в результате которого компоненты пищи расщепляются, подготавливаются к ферментации, выделению и всасыванию. Процесс проходит в несколько этапов:

Пищеварение запускается в ротовой полости, где находятся ферменты слюны (алимазы), расщепляющие углеводы.
После попадания в желудок срабатывает протеаза для разрушения протеинов.
При перемещении пищи в тонкий кишечник к процессу присоединяется липаза для расщепления жиров. Одновременно амилаза окончательно преобразует углеводы.

Следовательно, 90% всего пищеварительного процесса происходит в кишечнике, где организм осуществляет всасывание ценных компонентов, которые поступают в кровоток через миллионы тонкокишечных ворсинок.

Существует 6 международных классов ферментов:

оксидоредуктазы – ускоряют окислительные реакции;
трансферазы – переносят ценные компоненты;
гидролазы – ускоряют реакции разрыва сложных связей с участием молекул воды;
лиазы – убыстряют процесс разрушения неводных соединений;
изомеразы – отвечают за реакцию взаимопревращения в одной молекуле;
лигазы – регулируют реакции соединения двух разных молекул.

Каждый класс энзимов имеет подклассы и 3 группы:

Пищеварительные, которые работают в ЖКТ и регулируют процессы переработки питательных веществ с дальнейшим поглощением в системный кровоток. Фермент, который выделяется и эмульгирует в тонкокишечном отделе и поджелудочной, называют панкреатическим.
Пищевые или растительные, которые поступают с пищей.
Метаболические, которые отвечают за ускорение процессов внутриклеточного обмена.

Кишечные ферменты – это группа, которая подразделяется на 8 категорий:

Алимазы, содержащиеся в слюне, поджелудочной и кишечнике. Фермент расщепляет углеводы на простые сахара для облегчения поглощения в кровь.
Протеазы, которые продуцируются поджелудочной и слизистой желудка. Ими наполняются секреты желудка и кишечника. Задача – переваривание белка, стабилизация микрофлоры ЖКТ.
Липазы, вырабатываемые поджелудочной, но находящиеся в желудочном секрете. Задача гидролитических ферментов – расщепление и усвоение жиров.
Целлюлазы - расщепляющий волокна клетчатки материал.
Мальтаза – преобразование сложных молекул сахара в глюкозу, которая лучше усваивается.
Лактаза – разрушение лактозы.
Фитаза – универсальный помощник пищеварения, особенно при синтезе витаминов группы В.
Сахараза – расщепление сахара.

Дефицит

При любых нарушениях среды, например, повышении или понижении температуры, происходит разрушение ферментных веществ, нарушается их эмульгирование с другими компонентами еды. В результате пища недостаточно переваривается, что провоцирует сбои в работе ЖКТ. В итоге развиваются:

болезни печени, желчного пузыря, поджелудочной железы;
диспепсические расстройства в виде отрыжки, изжоги, повышенного газообразования и метеоризма;
сильные головные боли;
нерегулярность стула, вплоть до хронических запоров;
повышение восприимчивости к любым инфекциям;
недостаточность эндокринной системы;
ожирение, т. к. не разлагается жир.

Причины

Регулярное и правильное питание человека – залог нормальной работоспособности организма.

Переедание и перекусы «на ходу» могут спровоцировать нарушение выработки ферментов.

Помимо поддержания нормальных условий в кишечнике, термически корректно обработанная пища способствует поступлению в ЖКТ коэнзимов, повышающих активность собственных ферментов. Нарушения могут происходить по таким причинам:

При неблагоприятных условиях ферменты разрушаются, видоизменяется их структура, нарушается способность выполнять функции. Каждый эмульгированный энзим чувствителен к повышенным температурам и колебаниям рН. По мере старения человека ферментная составляющая вырабатывается на 13% меньше в течение каждого десятка лет.

Нехватка ферментов приводит к нарушению пищеварительной функции, всасываемости нужных веществ, что проявляется такими симптомами:

запоры;
вздутие, метеоризм;
боли в животе;
отрыжка;
жжение с развитием кислотного рефлюкса;
недостаточность других органов и систем.

Если дефицитное состояние переходит в хроническую форму, развивается ряд серьезных патологий из-за дефицита материала для поддержания стабильной работы органов и систем.

Способы восполнения

Предлагается 5 подходов к оптимизации синтеза ферментов в организме:

Преобладание в рационе сырой пищи, то есть, без обработки.
Тщательное пережевывание. Функция пищеварения запускается при жевании и выработке слюны. Жевание жвачки – не в счет, так как поджелудочная вырабатывает двойную дозу ферментов, которым расщеплять нечего.
Снижение калорийности пищи. Это позволит сохранить энергию для выработки ферментов.
Устранение влияния стрессов.
Прием специальных БАДов и ферментов, восполняющих недостаток собственных.

Побочные эффекты

Длительный прием энзимных препаратов приводит к:

угнетению процессов синтеза собственных ферментов;
дефицитному состоянию по железу;
развитию аллергических реакций при непереносимости состава;
усугублению запоров при неправильном питании во время лечения.

Биология

Биология - Ферменты пищеварения - Пищеварительные ферменты человека

3. Пищеварительные ферменты человека

Ротовая полость

Слюнные железы секретируют в полость рта альфа-амилазу, которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров.

Желудок

Ферменты, секретирующиеся желудком называются желудочными ферментами.

Пепсин основной желудочный фермент. Расщепляет белки до пептидов.
Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса.
Амилаза желудка расщепляет крахмал, но имеет второстепенное значение по отношению к амилазам слюнных желез и поджелудочной железы.
Липаза желудка расщепляет трибутирины масла, играет второстепенную роль.

Тонкий кишечник

Ферменты поджелудочной железы

Поджелудочная железа является основной железой в системе пищеварения. Она секретирует ферменты в просвет двенадцатиперстной кишки.

Протеазы:
- Трипсин является протеазой, аналогичной пепсину желудка.
- Химотрипсин также протеаза, расщепляющая белки пищи.
- Карбоксипептидаза
- Несколько различных эластаз, расщепляющих эластин и некоторые другие белки.
Нуклеазы, расщепляющие нуклеиновые кислоты ДНК и РНК.
Стеапсин, расщепляющий жиры.
Амилазу, расщепляющую крахмал и гликоген, а также другие углеводы.
Липаза поджелудочной железы является важнейшим ферментом в переваривании жиров. Она действует на жиры, предварительно эмульгированные желчью, секретируемой в просвет кишечника печенью.

Ферменты тонкой кишки

Несколько пептидаз, в том числе:
- энтеропептидаза превращает трипсиноген в трипсин.
Ферменты, расщепляющие дисахариды до моносахаридов:
- сахараза расщепляет сахарозу до глюкозы и фруктозы;
- мальтаза расщепляет мальтозу до глюкозы;
- изомальтаза расщепляет мальтозу и изомальтозу до глюкозы;
- лактаза расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы.
Липаза кишечника расщепляет жирные кислоты.
Эрепсин, фермент, расщепляющий белки.

Микрофлора кишечника

Обитающие в толстом кишечнике человека микроорганизмы выделяют пищеварительные ферменты, способствующие перевариванию некоторых видов пищи.

Кишечная палочка - способствует перевариванию лактозы
Лактобактерии - превращают лактозу и другие углеводы в молочную кислоту

Побиологии.рф

Пищеварительные ферменты. Их значение.

Ферменты – биологически активные вещества белковой природы, способные ускорять химические реакции. Их молекулы имеют активный центр – специфическую группу аминокислот. Расщепляя органические вещества в пищеварительном канале, ферменты являются катализаторами. Пищеварительные ферменты образуются в слюнных железах, желудке. Поджелудочной железе, кишечнике.

Свойства пищеварительных ферментов:

А) Специфичность: каждый фермент расщепляет питательные вещества только определенной группы, поэтому выделяют ферменты:

Протеолитические (пепсин, химозин желудочного сока, трипсин и химотрипсин сока поджелудочной железы, энтерокиназа, аминопептидаза, карбоксипептидаза кишечного сока) расщепляют белки до полимеров и аминокислот;
Липолитические (липазы желудочного сока, сока поджелудочной железы и тонкого кишечника) расщепляют жиры до глицерина и жирных кислот;
Амилолитические (амилаза и мальтаза слюны, амилаза, мальтаза, лактаза, сахароза поджелудочной железы и тонкого кишечника) расщепляет углеводы до дисахаридов и моносахаридов;
Нуклеотические (нуклеазы сока поджелудочной железы и тонкого кишечника) расщепляет нуклеиновые кислоты до нуклеотидов;

Б) Действуют в определенной химической среде. Пепсин (фермент желудочного сока) активен только в кислой среде, а для работы ферментов кишечника необходима щелочная среда:

В) Действуют при определенной температуре. Оптимальная температура – 36-37°С. При изменении этих условий изменяется активность ферментов, что приводит к нарушению пищеварения и к заболеваниям;

Г) Высокая биохимическая активность (небольшое количество фермента может расщеплять большую массу органического вещества).

α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим - P‑тип и слюнным - S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).

Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.

Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:

1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.

2. Амилокластические , базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:

по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.

3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.

4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях :

Крахмал + Н 2 О Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин

Мальтоза + Н 2 О 2 Глюкоза

Глюкоза + АТФ Глюкозо‑6‑Ф + АТФ

Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ Глюконат‑6‑Ф + НАДФН

Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.

В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.

Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы "Lachema"

Принцип

α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.

Нормальные величины

Влияющие факторы

Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата.

Клинико‑диагностическое значение

Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.

Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения.

< Назад

Амилазы (устаревшее название - диастазы) - это ферменты, гидролитически расщепляющие (крахмал, гликоген); присутствуют в тканях животных, растений и в микроорганизмах. По характеру действия различают альфа, бета и гамма амилазы. При распаде полисахаридов (см.) под влиянием α-амилаз образуются декстрины; β-амилаза отщепляет от молекулы полисахарида дисахарид мальтозу, γ-амилаза - глюкозу.

В норме амилазы содержатся в небольшом количестве в моче (16-64 ед.). При заболевании поджелудочной железы или печени содержание амилазы в моче достигает 128 ед. и более. Диагностическое значение может иметь и определение содержания амилазы в . См. также .

Наиболее изучены α- и β-амилазы, молекулярный вес которых составляет примерно 45 000.

Амилазы (синоним диастазы) - ферменты, гидролитически расщепляющие крахмал, гликоген и некоторые продукты их частичного распада. Амилазы широко распространены у животных, растений и микроорганизмов и играют важную роль в углеводном обмене.

Различают эндоамилазы (альфа-амилазы) и экзоамилазы (β- и ү-амилазы). Альфа-амилазы расщепляют молекулы гликогена и крахмала на различные α-декстрины. β-амилазы отщепляют от нередуцирующих концов молекул гликогена и крахмала мальтозу, а ү-амилазы - глюкозу; вторым продуктом при действии β-амилазы и ү-амилазы являются высокомолекулярные β- и ү-декстрины.

Активность α-амилазы определяют по изменению окраски полисахарида йодом (различные модификации метода Вольгемута), а активность β- и ү-амилазы - по образованию мальтозы и глюкозы соответственно. Все амилазы были получены в кристаллическом виде. Оптимум рН альфа-амилазы лежит при рН = 6-7, в кислой среде она инактивируется. Действие альфа-амилазы активируется хлористым натрием и тормозится этилендиаминтетраацетатом.

Оптимум рН β- и ү-амилазы лежит при рН=3- 5; в нейтральной среде они инактивируются. Действие β- и ү-амилазы тормозится n-хлормеркуробензоатом и другими сульфгидрильными ядами. Альфа-амилаза является металлоферментом, в ее состав входит Са и Zn. Из различных альфа-амилаз животных и человека наибольшей активностью обладают альфа-амилазы поджелудочной железы и слюнных желез (слюнная альфа-амилаза ранее называлась птиалином).

Определение альфа-амилазы в сыворотке крови и в моче используется в целях диагностики. При заболеваниях, связанных с нарушением функции печени, активность α-амилазы снижается, а при остром панкреатите резко повышается (в 10-30 раз). ү-амилаза отсутствует в органах человека при генерализованном гликогенозе. Применение дрожжевой ү-амилазы очень эффективно при некоторых заболеваниях у детей, связанных с непереносимостью крахмала и мальтозы. См. также Ферменты.

КОМПЛЕКС СИЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ. 60 капсул.

Каждая таблетка содержит:

Панкреатин 4Х. 500 мг

Хемотрипсин. 2,5 мг

Каталаза. 150 мг

Внутренний фактор. 10 мг

Соли желчных кислот. 20 мг

Бифидобактерии (5 биллион/г). 10 мг

Цинка цитрат (цинка 4,2 мг). 16,67 мг

Корень эхинацеи пурпурной. 75 мг

Бромелайн. 200 мг

Порошок проростков пшеницы. 1 мг

Порошок проростков ячменя. 1 мг

Комплекс сильных ферментов составлен из растительных компонентов и подобран таким образом, чтобы помочь организму легко расщепить и переварить все компоненты пищи: жиры, белки и углеводы. Недостаток ферментов приводит к плохому перевариванию и усвоению пищи – отсюда берут свое начало многие заболевания и патологические состояния: запоры, метеоризм, головные боли, утомляемость и др. Употребление ферментов не только помогает лучше усвоить пищу, но и стимулирует деятельность наших собственных пищеварительных желез, а также усиливает иммунитет.

Панкреатин – активизируется в щелочной среде и переваривает жиры, белки, углеводы.

Бромелайн – не дает жирам откладываться в организме.

Папаин – переваривает белки в любой части желудочно-кишечного тракта, показан людям, страдающим спаечными процессами в любой части тела.

Трипсин – наиболее сильный протеолитический фермент поджелудочной железы, переваривающий белки в щелочной среде, то есть там, где пепсин уже не активен.

Хемотрипсин – фермент, гидролизующий белки.

Липаза – фермент, преобразующий молочный сахар в глюкозу и лактозу.

Мальтаза – фермент, преобразующий мальтозу в декстрозу.

Сахараза – расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу с их последующей абсорбцией в кровь.

Реннин (химозин) – фермент, расщепляющий казеин (белок молока).

Внутренний фактор витамина В 12 – фермент, обеспечивающий усвоение витамина В 12 и защиту слизистой оболочки желудка.

Желчные соли – активизируют липазу и снижают поверхностное натяжение на границе раздела жир–вода содержимого тонкого кишечника, эмульгируют жиры, нейтрализуют желудочное содержимое, стабилизируют эмульсии.

РНК (Рибонуклеазы) – гидролизируют РНК до мононуклеотидов.

ДНК (Дезоксинуклеазы) – гидролизируют ДНК до нуклеотидов.

Пепсин – фермент, вырабатываемый железами желудка, расположенными в его слизистой. Вместе с соляной кислотой гидролизует белки до крупных полипептидов.

Бифидобактерии – микроорганизмы, обработанные путем высушивания из замороженного состояния. Заселяют нижние отделы кишечника и выполняют следующие функции: продуцируют антибиотик, который не позволяет размножаться патогенным микроорганизмам, помогают снизить рН толстого кишечника, действуют как полный антагонист всем потенциально патогенным бактериям в кишечнике, продуцируют уксусную кислоту, которая активно противодействует патогенным бактериям.

Корень эхинацеи пурпурной – специфический очиститель лимфатической системы. Это замечательное средство против аллергии в сочетании с ферментами, так как оно стимулирует клеточный иммунитет.

Цинк – является коферментом более чем шестидесяти ферментов организма. К ним относятся РНК-синтетеза, карбоангидраза, супероксиддисмутаза, а также является кофактором, стабилизирующим в активной конформации многие регуляторные пептиды, например, инсулин, регуляторные пептиды тимуса.

Каталаза – переводит токсическую перекись водорода в воду и кислород. Многие испытывают недостаточность этого фермента, что связано с недостатком железа и меди в крови.

Сок ростков ячменя и пшеницы, водоросли спирулина и хлорелла рекомендуются для повышения синтеза супероксиддисмутазы организмом, а также для профилактики ее недостаточности.

КОМПЛЕКС РАСТИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ

Ферментная поддержка организма. 60 таблеток.

Альфа-амилаза. 1,025ЕД U.S.P.

Бета-амилаза. 70 ЕД U.S.P.

Протеаза I. 38,6 ЕД U.S.P.

Протеаза II. 4.2 ЕД U.S.P.

Протеаза III. 53 ЕД U.S.P.

Пептидаза. 175 ЕД U.S.P.

Липаза. 438 ЕД U.S.P.

Целлюлаза. 158 ЕД U.S.P.

Лактаза. 508 ЕД U.S.P.

Мальтаза. 53 ЕД U.S.P.

Бромелайн. 45,5 мг

Ивертаза. 35 ЕД U.S.P.

Гемицеллюлаза. 175 ЕД U.S.P.

КРФ содержит разнообразные группы ферментов:

протеазы (1, 2, 3 типа) и пептидаза;

карбогидразы (амилаза, мальтаза, лактаза, инвертаза);

запатентованная форма кислоустойчивой липазы;

бромелайн – концентрированная смесь протеолитических ферментов;

запатентованная форма гемицеллюлазы и целлюлаза;

смесь иерусалимского артишока(источник фруктоолигосахаридов).

Источником амилазы являются проростки пшеницы, протеазы (1, 2 и 3 типа) – плоды папайи; пептидазы – плоды папайи и ананаса; липазы – семена подсолнечника и злаковых; целлюлазы и гемицеллюлазы – проростки злаков; лактазы и мальтазы – ячменный солод, инвертазы – листья огурца; бромелайна – плоды ананаса.

КРФ изготовлен на специализированной основе ферментых энхансеров (усилителей), в роли которых выступает смесь иерусалимского артишока (источник фруктоолигосахаридов), являющаяся эффективным пребиотиком – способствует размножению или усилению активности полезной микрофлоры кишечника, которая принимает участие в пищеварении и абсорбции (всасывании) нутриентов.

Протеазы расщепляют белки до аминокислот. Сюда входят истинные протеазы, которые гидролизуют природные протеины, и пептидаза, расщепляющие ди- и полипептиды.

Бромелайн представляет собой концентрированную смесь протеолитических ферментов (протеазы, пептидазы), экстрагированных из свежих плодов ананаса и его ветвей. Бромелайн эффективен в широком диапозоне рН, обладает активностью как в слабокислой, так и в нейтральной, слабощелочной среде, что имеет важное значение. Так, например, пепсин желудка активен только в кислой среде и при пониженной кислотности

(у лиц пожилого возраста) уже теряет свою активность.

Амилазы – ферменты, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов путем расщепления глюкозидных связей между 1-м и 4-м атомами углерода. Различают три типа амилазы: альфа-амилаза встречается у животных, растений и микроорганизмов, в реакциях с ее участием образуются главным образом декстрины; бета-амилаза типичная для высших растений, катализирует образование мальтозы и крупномолекулярных декстринов; гамма-амилаза содержится в крови животных, плесневых грибах, бактериях, катализирует образование глюкозы и декстринов.

Инвертаза разлагает (инвертирует) тростниковый сахар на d-глюкозу и d-фруктозу.

Мальтаза – фермент растительного происхождения под влиянием которой мальтоза распадается на 2 молекулы глюкозы. Мальтаза находится как в растительном, так и в животном царстве и всегда сопровождает амилазные ферменты.

Лактаза – фермент, который переводит молочный сахар (лактозу) в d-глюкозу и

Липаза участвует в расщеплении жиров, которые являются сложными эфирами глицерина, с высшими жирными кислотами. Липаза растительного происхождения содержится преимущественно в семенах, плодах, клубнях, корневищах злаковых (кукуруза, овес и др.), в особенности в семенах бобовых (фасоль, горох), а так же и в подсолнечном семени.

Гемицеллюлаза и целлюлаза – способствуют расщеплению полисахаридов растительного происхождения, уменьшают газообразование.

Важное достоинство и преимущество КРФ – это вожможность ферментов комплекса сохранять свою активность в широком диапозоне рН желудочно-кишечного тракта: от

3 до 9, т. е. как в кислой и слабокислой, так и нейтральной, слабощелочной и щелочной среде.

Кислотоустойчивыми свойствами обладает запатентованная кислотоустойчивая форма липазы, что является важным преимуществом перед липазой животного происхождения других ферментных препаратов. Известно, что физиологический оптимум действия липазы животного происхождения – рН 7,0–8,6 – и при закислении происходит ее инактивация (только 8 % липазы, входящей в «обычные» ферменты достигает тощей кишки в активной форме). Этим объясняется тот факт, что все ферментные препараты, применяемые для заместительной терапии, содержат достаточно большое количество активных пищеварительных ферментов и, прежде всего, липазы.

Таким образом, КРФ обладает выраженной устойчивостью и активностью в ши-

роком интервале рН среды различных отделов пищеварительного тракта: кислой, слабокислой, нейтральной, слабощелочной, что очень важно в условиях различных хронических заболеваниях ЖКТ. Известно, что практически все заболевания пищеварительной системы, протекают с нарушением кислотности, наличием как гипер-, так и гипоанацидных состояний. Эффективность действия КРФ приобретает дополнительной значение у лиц пожилого возраста, у которых физиологически понижена как кислотность желудка, так и ферментативная активность пищеварительной системы в целом.

КРФ может быть показан для коррекции внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, особенно в тех случаях, когда имеется непереносимость ферментных препаратов животного происхождения.

КРФ – это источник натуральных пищеварительных ферментов растительного происхождения и полисахаридов, который сохраняет активность в широком диапазоне рН.

КРФ – улучшает процесс пищеварения, нормализует работу поджелудочной железы. Регулирует процесс переваривания и усвоения пищи, восстанавливает и поддерживает работу ЖКТ и пищеварительных желез, как при повышенной, так и при пониженной кислотности.

Показания к применению КРФ: профилактика нарушений процессов пищеварения и всасывания, внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, дисбактериоза, метеоризма, диарейного синдрома.

Рекомендуемый способ применения: по 2 капсулы 3 раза в день во время еды. Применение КРФ возможно между приемами пищи. Доза подбирается индивидуально с учетом типа питания и эффективности пищеварения. Во время приема ферментов рекомендуется потреблять достаточное количество воды – 150–200 мл.

Произведено в США.

СГР № 77.99.23.3.У.7315.7.05 от 01.07.2005 г.

Комплекс сильных ферментов

Показания к применению:

Расстройства пищеварения, панкреатит, ферментопатия, хронические и рецидивирующие воспаления уха, верхних и нижних дыхательных путей, мочевых и половых органов, суставов и др, посттравматические отеки, воспалительные и послеоперационные состояния в хирургии, некоторые аутоиммунные и иммунокомплексные заболевания (ревматоидный артрит, гломерулонефриты и васкулиты). При энзимотерапии – по 2–3 табл. 3 раза в день за 1 час до еды.

Рекомендуемый способ применения: по 1–3 табл. в день. При наличии онко-, аутоиммунных заболеваний, болезни Аддисона, волчанки, болезни Крона, ревматоидного артрита, диабета, хронического кандидоза, болезней крови предварительно необходимо проконсультироваться с лечащим врачом.

Произведено в США.

СГР № 77.99.23.3.У.8117.10.07 от 05.10.2007 г.

Комплекс растительных ферментов

Ни для кого не секрет, что нормальное пищеварение – важный путь к полноценной и качественной жизни. А знаете ли вы, что именно ферменты нашего организма открывают этот путь?

Ферменты или энзимы – это белки-катализаторы, образующиеся и функционирующие во всех живых организмах. В каждой клетке – растений, животных, человека – имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются все метаболические процессы в организме, протекающие по двум путям: анаболизма и катаболизма. Анаболизм– процесс построения более сложных соединений из простых, иначе говоря, анаболизм направлен на создание новых тканей. Катаболизм – процесс распада сложных субстанций до более простых соединений. Кроме жизненно необходимой роли энзимов в процессах метаболизма вообще, ферменты катализируют процессы пищеварения, обладают способностью превращать нутриенты пищи в вещества, доступные для усвоения организмом.

Все ферменты обладают специфичностью, т.е. избирательностью действия на соединения, превращение которых они катализируют. Так, например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры.

Еще одно важное свойство ферментов: зависимость их активности от рН среды. Ферменты наиболее активны в пределах концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей, выработанным в процессе эволюции физиологическим значением рН крови – 7,3–7,4. Оптимум рН активности пищеварительных ферментов лежит в пределах физиологических значений отделов пищеварительного тракта. Например, пепсин рН оптимум которого находится в интервале 1,5–2,0. Соляная кислота желудочного сока способствует превращению неактивной формы пепсиногена в пепсин. Ферменты же растительного и грибкового происхождения в меньшей степени так зависят от рН-среды.

Процесс синтеза ферментов клетками не безграничен и имеет определенный предел. Ферменты – это чувствительные белки, теряющие со временем свою активность. Продолжительность жизни ферментов кроме генетической предрасположенности, определяется уровнем (частотой) истощения ферментного потенциала в организме. Увеличивая потребление с пищей естественных ферментов, мы уменьшаем истощение собственного ферментного потенциала. Эволюционно сложилось, что лучший путь пополнения «ферментного запаса» включает в себя потребление свежих фруктов, овощей и зерновых культур в нашем ежедневном питании. Исследования в области нутрициологии свидетельствуют о том, что в сутки мы должны съедать 3–5 порций свежих овощей от суточного рациона и 2–3 порции – свежих фруктов, являющиеся источником ферментов, витаминов и минералов. А сколько мы съедаем? В США меньше 10 % из опрошенных придерживаются данных рекомендаций. Около 50 % – не употребляют свежих овощей; 70 % – не употребляют свежих фруктов и овощей, богатых витамином С и почти 80 % – не употребляют фрукты и овощи, богатые каратиноидами. Думается, что «пищеварительные пристрастия» россиян не намного лучше. Популярное питание сегодня – это «fast food»: гамбургеры и жареное мясо, растворимый кофе и ненатуральные сахаросодержащие напитки; пища, приготовленная в микроволновой печи, продукты, содержащие пищевые красители; мясо, рыба, фрукты и овощи, которые подвергались замораживанию. Кроме того, процессы производства и переработки пшеницы, риса и других зерновых культур значительно истощают их нутриентный, витаминный и минеральный состав и практически сводят к нулю их ферментный потенциал.

Спектр распространенных сегодня заболеваний требует использования таких форм лекарственной терапии как антибактериальные, антивирусные средства, противоопухолевые химиопрепараты, действие которых направлено на подавление специфических ферментов, что в свою очередь влияет на метаболические процессы в организме.

Распространенность болезней пищеварительного тракта за последние 10 лет возросла с 90 до 160 случаев на 1000. В структуре болезней как детского, так и взрослого населения преобладают хронические воспалительные заболевания верхних отделов органов пищеварения (панкреатиты, гастриты, дуодениты, язвенная болезнь двенадцатиперстной кишки, дисфункция желчевыводящих путей)

Установлено, что даже незначительные отклонения в химической структуре пищи, которая не соответствует адекватному ферментовыделению, приводят к нарушению пищеварительных процессов.

Стресс, чувство страха или гнева, лекарства, токсины, патогенные микроорганизмы могут мешать нормальной работе желудочно-кишечного тракта, в том числе работе ферментов. Кому не знакомы такие проблемы как запор, газы, вспучивание живота, желудочные и кишечные колики? Признаками дефицита ферментов могут быть и такие распространенные симптомы как изжога и диспепсия, проблемы веса и переутомление, усталость и медленное восстановление после болезни.

Напрашивается вопрос и вытекающий из него логичный ответ: нужны ли нам дополнительные, натуральные ферментные формы в качестве биологически активных добавок?

Компания «Нью Спирит Нечералз», США, предлагает вам новый продукт – КОМПЛЕКС РАСТИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ (КРФ), который является восполняющим комплексом высококачественных растительных пищеварительных ферментов.

подскажите пожалуйста ферменты ротовой полости,желудка,тонкого кишечника,толстого кишечника

Альфа амилаза: функции, норма активности, анализы, патология

Поступающие с пищей большие молекулы полисахаридов не могут всасываться в кровь в неизменном виде, они должны расщепиться до простых сахаров, чтобы попасть в кровяное русло и стать источником энергии клеткам организма. Опять-таки, самостоятельно они этого сделать не могут, здесь нужны вещества, которые сумеют катализировать реакцию и помогут справиться с поставленной задачей. Таким активным веществом является пищеварительный фермент (энзим) амилаза, основное назначение которой расщеплять сложные углеводы до моносахаридов.

Основная ответственность за продукцию α-амилазы лежит на поджелудочной железе, несколько меньше она вырабатывается слюнными железами, открывающимися в ротовую полость, где начинается переваривание углеводов. Кроме этого, высокая амилолитическая активность замечена за другими органами: кишечником, маточными трубами, печенью, жировой тканью, почками, легкими. Углеводы, минуя желудок (там они не расщепляются, амилазу слюны нейтрализует кислая среда желудка), попадают в двенадцатиперстную кишку, чтобы под действием ферментов (амилаза, мальтаза, лактаза) дойти до уровня простого сахара – глюкозы. Следует заметить, что панкреатическая амилаза более активна, чем слюнная, и способности ее выше: она может расщеплять сырой крахмал, который не подвергался термической обработке . Распавшись на моносахариды сложные сахара, таким образом, смогут преодолеть капилляры ворсинок кишечника и по воротной вене направиться в печень (более 50%), а также (меньше половины) разнестись по клеткам организма, доставляя им энергетический ресурс.

трансформация крахмала в глюкозу под действием амилазы

Анализ на α-амилазу

Такой биохимический показатель, как амилаза, является весьма значимым в диагностике заболеваний поджелудочной железы. При нормальных условиях в жидкой части крови (плазмы или сыворотки) находится приблизительно 60% альфа-амилазы, выработанной слюнными железами, и порядка 40% фермента, синтезированного непосредственно поджелудочной железой (панкреатическая альфа-амилаза).

Активность фермента зависит от времени суток: в дневные часы она повышается, а ночью она «дремлет» вместе с хозяином, поэтому люди, бегающие по ночам к холодильнику, очень рискуют заработать себе панкреатит. Почками амилаза, в основном, панкреатическая, выделяется в соответствии с количеством выделенной мочи. Диагностическое значение имеет определение уровня амилазы в сыворотке крови и в моче, причем, анализ мочи позволяет обнаружить острый воспалительный процесс в поджелудочной железе на более поздних этапах.

В основном, определение активности альфа-амилазы применяют для выявления воспалительных заболеваний поджелудочной железы и от того, насколько точно будут соблюдены условия проведения лабораторного анализа, зависит достоверность полученных результатов:

Пациент сдает кровь из вены натощак (лучше утром, учитывая суточные колебания активности фермента). Кстати, это правило касается всех биохимических анализов крови.
Взятый материал быстро доставляется в лабораторию, где он тут же берется в работу и в течение часа тестируется (ферменты не терпят простаивания). Если технические возможности КДЛ не позволяют уложиться в отведенное время, то сыворотка, после отделения сгустка, должна быть заморожена.
Мочу также следует протестировать в течение часа, в противном случае ее нужно заморозить на более продолжительное время.

Конечно, если все клинические проявления указывают на острый приступ панкреатита, то анализ берут, не глядя на часы, ведь понятно, что подобное состояние не будет терпеть до утра.

Цифровые значения фермента в результатах исследования

Значения нормы амилазы в крови можно встретить в разных единицах, поэтому в цифровом выражении они будут отличаться. Обычно, когда пациенту выдают бланк анализа, нормы вписываются в скобках рядом с показателем, поскольку разные лаборатории могут использовать различные реагенты и методики, поэтому и нам не стоит засорять текст различными цифровыми вариантами. Что касается нормы амилазы в крови у детей, то они отличаются от таковых у взрослых только до 1 – 2 лет, для остальных возрастных категорий нормы идентичны, при этом, они никак не разнятся у мужчин и женщин. Таким образом, активность α-амилазы в сыворотке крови:

У детей до года – до 30 U/l или 10 – 25 г/(ч.л);
У взрослых (независимо от пола) - до 120 U/l или 16 – 36 г/(ч.л).

Некоторые отличия от взрослых наблюдаются в моче у детей:

До года - до 105U/l;
До 16 лет – до 160U/l;
У взрослых мужчин и женщин - до 560 U/l, а в порции, взятой из суточной мочи у взрослых активность амилазы не должна превышать 360 U/сутки или 28,0 – 160,0 г/(ч.л), уровень панкреатической амилазы в норме не должен превышать 450 U/l.

Между тем, если пациент получил результат анализов на руки, но затрудняется разобраться в записях, то он может поинтересоваться единицами измерения и методикой проведения исследования в самой лаборатории.

Реакция поджелудочной железы

Опираясь на нормы амилазы в крови и в моче, после лабораторного исследования, можно заниматься установлением диагноза, в большинстве случаев подозрения в отношении панкреатита оправдываются.

Изменения показателей в динамике могут иметь разные варианты:

От появления симптомов болезни значения альфа амилазы растут быстро и за 6 – 12 часов могут в 30 раз превысить предельный уровень активности фермента;
Если все пойдет нормально и поджелудочная железа справится, то в норму амилаза будет возвращаться от 2 до 6 суток;
Если активность амилазы повышена более 5 дней (суток), то можно думать о том, что воспалительный процесс продолжает прогрессировать и может закончиться тотальным панкреонекрозом .

Разумеется, амилаза повышена будет и в случае обострения хронического панкреатита, правда, процесс развивается не столь бурно и ферменты ведут себя более спокойно.

Кроме этого, причиной повышения панкреатического фермента могут стать проблемы, касающиеся других органов:

Перфорация пептической язвы может вызвать воспалительный процесс в поджелудочной железе;
Эпидемический паротит, называемый в народе «свинкой»;
Острые хирургические болезни брюшной полости (аппендицит, кишечная непроходимость, мезотромбоз, перитонит и др.);
Сахарный диабет (в случае ацидоза);
Тяжелые нарушения функции почек;
Большие дозы алкогольных напитков, прием гормонов, наркотиков, мочегонных, некоторых антибиотиков;
Отравление метиловым спиртом;
Уровень α-амилазы может возрастать, если фермент соединяется с иммуноглобулинами с образованием комплекса («макроамилаземия», отмечаемая у 2% жителей Земли), но это очень редкая причина.

Как ни странно, но на хронический панкреатит вне обострения, кисту, локализованную в железе и даже неопластический процесс (рак), поражающий железу, амилаза мало реагирует и повышается незначительно и плавно.

Понижение активности амилазы в крови особой роли для диагностики патологических состояний не играет. Она падает при панкреонекрозе, тиреотоксикозе, инфаркте миокарда, воспалительных и опухолевых заболеваниях печени, иногда при токсикозах беременных.

Клиницисты отмечают, что увеличение активности фермента в крови сопровождается параллельным его повышением в моче, однако при затихании процесса картина несколько меняется: в крови амилаза снижается, в то время как в моче она продолжает оставаться на высоком уровне еще неделю.

Ферменты слюны

Что такое ферменты

Ферменты смешанной слюны

Ферменты смешанной слюны различаются по происхождению. Выделяют три группы:

образуемые паренхимными клетками слюнной железы;
продукты каталитической деятельности микроорганизмов, прежде всего бактерий;
выделяемые при разрушении белых кровяных телец в ротовой полости.

Фермент слюны: α-амилаза

Фермент слюны: мальтаза

Механизм работы ферментов слюны

Post new comment

О нас

Информация

Партнерам

Наши партнеры

Разделы

Здоровье

Жизнь

Дети и семья

Инструменты и тесты

Размещенные на сайте информационные материалы, включая статьи, могут содержать информацию, предназначенную для пользователей старше 18 лет согласно Федеральному закону №436-ФЗ от 29.12.2010 года «О защите детей от информации, причиняющей вред их здоровью и развитию».

VitaPortal не осуществляет медицинских консультаций или постановки диагноза. Подробная информация.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Мальтаза слюны

Амилаза мальтаза

Организм человека может нормально функционировать только тогда, когда в него поступают все необходимые питательные вещества. Главными из них, конечно же, являются белки, жиры и углеводы. Их нормальное усвоение зависит от достаточной функции соответствующих пищеварительных ферментов: пепсина и трипсина, липазы, ферментов, расщепляющих углеводные молекулы.

Функции основных пищеварительных ферментов следующие:

Пепсин присутствует в желудке и отвечает за расщепление белковых молекул на более короткие цепочки.
Трипсин – фермент, который синтезируется в поджелудочной железе и отвечает за расщепление коротких цепочек белков, сложных эфирных соединений.
Липаза – главный фермент, осуществляющий расщепление жиров. Она обеспечивает эту функцию вместе с желчью.
Амилаза – углеводный фермент, который осуществляет расщепление крахмала до более коротких углеводных молекул.

Сахароза, лактаза и мальтаза – ферменты, которые выделяются стенкой тонкой кишки и отвечают за расщепление молекул сахаров.

В пищеварительном тракте присутствует еще огромное количество ферментов, каждый из которых отвечает за расщепление определенных веществ. Но основными являются именно перечисленные ниже: пепсин, трипсин, липаза, мальтаза, лактаза, амилаза, сахараза.

Тело человека состоит из белков, жиров и углеводов – это основные питательные вещества, которые должны поступать с пищей в больших количествах. Без них невозможна жизнь и нормальное функционироваие органов и систем.Многие минералы и микроэлементы должны поступать в органы и ткани в минимальных количествах, но они не менее важны, чем основных питательные вещества. Например, это йод.

В норме йод содержится в щитовидной железе, печени, почках, половых железах. Определяется йод в ногтях и волосах.

Он выполняет следующие основные функции в организме:

образование йодсодержащих гормонов щитовидной железы;
циркулируя в крови, йод способствует уничтожению в органах и тканях бактерий, которые обладают низкой стойкостью;
а при прохождении через щитовидную железу кровь очищается от более стойких бактерий;
также йод необходим для поддержания нормальных умственных способностей.

Недостаток этого микроэлемента в организме приводит к тяжелым расстройствам. Определение уровня йода в ногтях и волосах позволяет достаточно точно судить о содержании этого микроэлемента в организме.

вернулась из турпоездки в Израиль и делится впечатлениями:»Ой, девочки!

Вы не поверите, но там СТОЛЬКО МНОГО ЕВРЕЕВ!» И действительно, кто бы

Фермент мальтаза не входит в состав. Ферменты слюны, их роль

Где синтезируется?

Уровень амилазы: анализ

Когда назначается анализ?

При каких состояниях повышается амилаза в крови?

Диастаза мочи

Альфа-амилаза - что это такое? Нормальные значения в крови и моче

Как сдать анализ на амилазу крови и мочи?

подскажите пожалуйста ферменты ротовой полости,желудка,тонкого кишечника,толстого кишечника

Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Мальтаза слюны

Пищеварение и ферменты

Ферменты для углеводов

Ферменты для белков

Ферменты для жиров

Путь расщеплённых белков, жиров, углеводов

Ферменты слюны

Что такое ферменты

Ферменты смешанной слюны

Фермент слюны: α-амилаза

Фермент слюны: мальтаза

Механизм работы ферментов слюны

МАЛЬТАЗА

Смотреть что такое «МАЛЬТАЗА» в других словарях:

Пищеварительные ферменты

Основные ферменты пищеварительной системы

Препараты пищеварительных ферментов

Ингибиторы пищеварительных ферментов

Ферменты в кишечнике

Роль в организме пищеварительных ферментов кишечника

Принцип действия

Дефицит

Причины

Способы восполнения

Популярные препараты

Побочные эффекты

Биология

Биология - Ферменты пищеварения - Пищеварительные ферменты человека

Ротовая полость

Желудок

Тонкий кишечник

Ферменты поджелудочной железы

Ферменты тонкой кишки

Микрофлора кишечника

Побиологии.рф

Пищеварительные ферменты. Их значение.

Определение активности амилазы с окрашеннымсубстратом по набору фирмы "Lachema"

Принцип

Нормальные величины

Влияющие факторы

Клинико‑диагностическое значение

подскажите пожалуйста ферменты ротовой полости,желудка,тонкого кишечника,толстого кишечника

Альфа амилаза: функции, норма активности, анализы, патология

Анализ на α-амилазу

Цифровые значения фермента в результатах исследования

Реакция поджелудочной железы

Ферменты слюны

Что такое ферменты

Ферменты смешанной слюны

Фермент слюны: α-амилаза

Фермент слюны: мальтаза

Механизм работы ферментов слюны

Post new comment

О нас

Информация

Партнерам

Наши партнеры

Разделы

Здоровье

Жизнь

Дети и семья

Инструменты и тесты

Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Мальтаза слюны

Амилаза мальтаза

Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы "Lachema"