Виды патологических гемоглобинов. Особенности структуры гемоглобина

Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Строение гемоглобина А

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. - альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

Виды гемоглобина, диагностика и расшифровка результатов исследования

Гемоглобин – это жизненно необходимый организму белок, который выполняет несколько функций, но основная – перенос кислорода к тканями и клеткам. Дефицит гемоглобина может привести к серьезным последствиям. Именно этот белок придает крови насыщенный красный цвет, благодаря содержанию железа в нем. Гемоглобин содержится в эритроцитах и состоит из соединений железа и глобина (белка).

Гемоглобин - виды и функции

Значение и виды гемоглобина в крови

Гемоглобин должен содержаться в крови человека в достаточном количестве, чтобы ткани получали необходимое им количество кислорода. Каждая молекула гемоглобина содержит в себе атомы железа, которые и связывают кислород.

Можно выделить три основные функции гемоглобина:

Транспорт кислорода. Самая известная функция. Человек вдыхает воздух, молекулы кислорода попадают в легкие, а уже оттуда транспортируются к другим клеткам и тканям. Гемоглобин связывает молекулы кислорода и переносит их. Если эта функция нарушается, начинается кислородное голодание, что особенно опасно для мозга.
Транспорт углекислого газа. Помимо кислорода гемоглобин может связывать и переносить молекулы углекислого газа, что также важно.
Поддержание уровня рН. Углекислый газ, скапливаясь в крови, вызывает ее закисление. Этого нельзя допускать, молекулы углекислого газа должны постоянно выводиться.

В крови человека белок присутствует в нескольких разновидностях. Выделяют следующие виды гемоглобина:

Оксигемоглобин. Это гемоглобин со связанными молекулами кислорода. Он содержится в артериальной крови, поэтому она ярко-алая.
Карбоксигемоглобин. Гемоглобин со связанными молекулами углекислого газа. Они транспортируются в легкие, где углекислый газ выводится, а гемоглобин снова насыщается кислородом. Этот вид белка сдержится в венозной более темной и густой и крови.
Гликированный гемоглобин. Это неразделимое соединение белка и глюкозы. Этот вид глюкозы может циркулировать в крови достаточно долго, поэтому его используют для определения уровня сахара в крови.
Фетальный гемоглобин. Этот гемоглобин можно встретит в крови плода или новорожденного ребенка в первые несколько недель жизни. Это более активный в плане переноса кислорода гемоглобин, но быстро разрушающийся под воздействием факторов окружающей среды.
Метгемоглобин. Это гемоглобин, связанный с различными химическими агентами. Его рост может говорить об отравлении организма. Связи белка и агентов достаточно прочные. При повышении уровня этого вида гемоглобина нарушается насыщаемость тканей кислородом.
Сульфгемоглобин. Этот вид белка появляется в крови при приеме различных препаратов. Его содержание обычно не превышает 10%.

Диагностика уровня гемоглобина

Исследование уровня гемоглобина: назначение, подготовка и процедура

Гемоглобин входит в клинический анализ крови. Поэтому чаще всего назначается полный анализ крови и оцениваются все показатели в целом, даже если важен лишь гемоглобин.

При подозрении на сахарный диабет сдают отдельный анализ на гликированный гемоглобин. При этом у пациента наблюдается повышенная жажда, частое мочеиспускание, он быстро устает и часто болеет вирусными заболеваниями.

В любом случае кровь сдается утром на голодный желудок. Желательно, чтобы после последнего приема пищи прошло не менее 8 часов. Накануне анализа нежелательно заниматься физическими нагрузками, курить, употреблять алкоголь и любые лекарственные препараты. Если некоторые препараты отменить невозможно, об их приеме необходимо сообщить лечащему врачу. Придерживаться диеты не обязательно, но рекомендуется воздержаться от жирной и жареной пищи, поскольку показатели могут измениться. Во время беременности анализ на гемоглобин (и другие показатели в целом) сдается часто, раз в несколько недель, при необходимости каждую неделю.

Врач может заподозрить недостаток гемоглобина и назначить анализ крови для проверки, если у пациента наблюдается пониженное давление, усталость, слабость, головные боли и головокружения, обмороки, а также выпадение волос и ломкость ногтей.

В различных лабораториях исследование крови на гемоглобин проводится по-разному в зависимости от имеющихся приборов. Измеряется либо содержание железа в гемоглобине, либо оценивается насыщенность цвета раствора крови.

Полезное видео - Гликированный гемоглобин повышен.

Чаще всего для измерения уровня гемоглобина используют соляную кислоту. Этот метод называется метод Сали. Полученный материал в определенном количестве смешивают с кислотой, а затем доводят до стандартного цвета с помощью дистиллированной воды. Количество гемоглобина определяется путем соотношения полученного объема с принятыми стандартами. Метод Сали используется давно, он несколько длительный и субъективный, во многом зависит от человеческого фактора. Однако современная медицина позволяет определять уровень гемоглобина более точными и автоматизированными методами, с помощью прибора под названием гемометр. Этот метод более быстрый, но тоже может давать расхождения до 3 грамм на литр.

Расшифровка анализа

Гемоглобин: норма и причины отклонения

Расшифровывать результат анализа должен только врач. Несмотря на кажущуюся простоту (достаточно узнать норму и сравнить результат), могут быть расхождения. К тому же врач оценит остальные показатели и сможет определить, какое еще обследование необходимо провести.

У мужчин норма гемоглобина выше, чем у женщин. Она составляетг/л, у женщин –г/л.
Во время беременности гемоглобин может падать до 90 г/л из-за увеличенного объема крови.
У маленького ребенка норма еще выше. Если это новорожденный ребенок, его гемоглобин может превышать 200 г/л. С возрастом уровень уменьшается за счет распада фетального гемоглобина.

Гликированный гемоглобин определяется в зависимости от уровня общего. В норме он составляет не более 6,5%. У женщин гемоглобин падает во время месячных, и это считается нормой из-за определенной потери крови. В это время показатель вг/л не считается отклонением. При расшифровке врач должен учитывать факторы, влияющие на уровень гемоглобина у пациента: это операции, кровотечения (менструальные, геморроидальные и даже кровоточивость десен).

Низким считается гемоглобин нижег/л.

Если эта отметка достигаетг/л, это критическое понижения гемоглобина, требующее госпитализации и наблюдения. При подобной анемии страдают все органы и системы организма. Причинами снижения уровня гемоглобина могут быть не только различные кровотечения, но и патологии органов репродуктивной системы, инфекции, аутоиммунные и наследственные заболевания, раковые опухоли. Поэтому при хронически низком гемоглобине желательно провести дополнительное обследование.

Повышенный уровень гемоглобина (большег/л) вовсе не является хорошим признаком и не говорит о достаточном количестве кислорода в тканях. Это является нормой только при нахождении в условиях с недостаточным уровнем кислорода, например, при работе на большой высоте. Повышенный уровень гемоглобина может указывать на нарушение работы внутренних органов, онкологическое заболевание, бронхиальную астму, серьезные заболевания сердца и легких, туберкулез и т.д.

Заметили ошибку? Выделите ее и нажмите Ctrl+Enter, чтобы сообщить нам.

Только ваша статья мне помогла разобраться с наблюдающимся у меня пониженным гемоглобином. Все, что читала до этого, ни в какие рамки по своей познавательности. Спасибо!

Добавить комментарий Отменить ответ

В продолжение статьи

Мы в соц. сетях

Темы вопросов

Анализы

УЗИ / МРТ

Facebook

Новые вопросы и ответы

Содержание данной страницы исключительно ознакомительного и информационного характера и не может и не являет собой публичную оферту, которая определяется ст. №437 ГК РФ. Предоставленная информация существует с ознакомительной целью и не заменяет обследование и консультацию у врача. Имеются противопоказания и возможны побочные эффекты, проконсультируйтесь с профильным специалистом

Патологические формы гемоглобина

К настоящему времени известно более 200 форм патологических гемоглобинов, отличающихся от нормальных структурой полипептидной цепи глобина, когда одна или несколько аминокислот заменены другими или отсутствуют.

Наиболее частой наследственной патологией является гемоглобинопатия S (серповидноклеточная анемия), которая может быть подтверждена пробами на серповидность эритроцитов (см. 3.3.2). Исследование патологических гемоглобинов явК патологическим производным гемоглобина относятся:

Карбоксигемоглобин (НbCO) - образуется при соединении гемоглобина с угарным газом (CО). Этот процесс возможен в 2-4% в нормальных условиях. СО в норме образуется при распаде гемоглобина, когда образуется вердоглобин, при расщеплении метинового мостика. СН группа (метиновая группа) при этом не теряется, а превращается в СО. СО может активировать гуанилатциклазу, вызывая последующие события в клетке-мишени. Карбоксигемоглобин - это прочное соединение, слабо диссоциирующее, не способное присоединить кислород. Кроме этого в присутствии карбоксигемоглобина затрудняется деоксигенация оксигемоглобина (эффект Холдена). При концентрации угарного газа во вдыхаемом воздухе около 0,1% 50% гемоглобина связывается с ним за 1/130 секунды (гемоглобин имеет более высокое сродство к угарному газу, чем к кислороду). Различают три степени отравления угарным газом. Первая проявляется сильными головными болями, одышкой и тошнотой. Вторая к проявлениям первой дополнительно характеризуется мышечной слабостью и наличием алых пятен на лице. Третья степень – кома (ярко-алое лицо, цианоз конечностей, температура 38-40С, приступы судорог). Есть атипичные формы – молниеносная, когда резко падает АД, бледность (белая асфиксия). Возможно хроническое отравление угарным газом. Если примерно 70% гемоглобина связано с угарным газом, наступает гибель организма от гипоксии. Кровь имеет сиреневый оттенок ("цвет брусничного сока"). Спектр поглощения карбоксигемоглобина очень похож на спектр поглощения оксигемоглобина - две тонкие темные линии в желто-зеленой части спектра, но они несколько сдвинуты к фиолетовому концу. Для более точного распознавания оксигемоглобина и карбоксигемоглобина к исследуемому раствору следует добавить реактив Стокса (аммиачный раствор виннокаменного железа). Так как этот реактив является сильным восстановителем, то при добавлении его к раствору оксигемоглобина последний восстанавливается в гемоглобин, спектр поглощения которого – одна темная линия. Спектр поглощения карбоксигемоглобина при добавлении реактива Стокса не меняется, т.к. на это соединение он не оказывает воздействия. Это используется в судебно-медицинской практике для диагностики различия между смертью от механической асфиксии (удушения) и отравления угарным газом.

Метгемоглобин (НbОН) – может образовываться в нормальных условиях (1-2%) при утилизации оксида азота. Метгемоглобин в физиологических условиях участвует не только в утилизации оксида азота, но также способен связывать цианиды, реактивируя дыхательные ферменты. Цианиды образуются постоянно в физиологических условиях (в результате взаимодействия альдегидов, кетонов и альфа-оксикислот с циан-гидрином, а также в результате метаболизма нитрилов). В утилизации цианидов также принимает участие фермент родоназа (печень, почки и надпочечники). Этот фермент катализирует присоединение к цианидам серы, что ведет к образованию тиоцианатов – в 200раз менее токсичных веществ. Метгемоглобин способен связывать сероводород, азит натрия, роданиды, фтористый натр, формиат, мышьяковистую кислоту и другие яды. Метгемоглобин участвует в устранении избытка пероксида водорода, разрушая его до воды и атомарного кислорода с превращением в оксигемоглобин. В норме метгемоглобин не накапливается в эритроцитах, т.к. в них существует система его восстановления – ферментная (НАДФ-редуктаза, или диафораза – 75%), неферментная (витамин С – 12-16% и восстановленный ГЛТ – 9-12%).

ляется трудоемким и проводится в специализированных лабораториях.

биохимические критерии диагностики анемии

Они включают: ОАК (Нв, Эр, Цв. п., ретикул.), МСН, МСНС, сыворот. Fe, ОЖСС, ЛЖСС, уровень ферритина. При исследовании крови выявляется снижение Нв и уменьшение концентрации Нв в Эр. Кол-во Эр снижено в меньшей степени.

Основным гематологическим признаком ЖДА является её резкая гипохромность : цв. п. < 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА всегда гипохромная, хотя не всякая гипохромная анемия является Fe-дефицитной.

Выявляется микроцитоз (диаметр Эр < 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

При ЖДА снижается средняя концентрация Нв в эритроците (МСНС). Этот показатель отражает степень насыщения эритроцита гемоглобином и в N равен 30-38%. Это концентрация Нв в граммах на 100 мл крови.

Среднее содержание Нв в эритроците (МСН) – показатель, отражающий абсолютное содержание Нв в одном эритроците (в N равенпикограмм (пг)). Этот показатель является относительно стабильным и существенно не изменяется при ЖДА.

Они являются решающими в диагностике ЖДА. К ним относятся: уровень сывороточного Fe, ОЖСС, ЛЖСС, коэффициент насыщения трансферрина железом. Кровь для исследования этих показателей берётся в специальные пробирки, дважды промытые дистиллированной водой. Больной не должен за 5 дней до исследования получать препараты Fe.

Сывороточное Fe – это количество негемового Fe, находящегося в сыворотке (железо трансферрина, ферритина). В N – 40,6-62,5 мкмоль/л. ЛЖСС – разница между ОЖСС и уровнем сывороточного Fe (N должна быть не менее 47 мкмоль/л).

Коэффициент насыщения трансферрином отражает удельный вес сывороточного Fe от ОЖСС. В N не менее 17%.

У больных ЖДА отмечается снижение уровня сывороточного Fe, повышение ОЖСС и ЛЖСС, снижение коэффициента насыщения трансферрина железом.

Так как запасы Fe при ЖДА истощены, отмечается снижение содержания в сыворотке ферритина (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

Оценка запасов Fe может быть определена также с помощью десфераловой пробы. После введения в/м или в/в десферала в норме с мочой выводится 0,6-1,3 мг/сут Fe, а при ЖДА – количество выводимого Fe снижается до 0,4-0,2 мг/сут.

В костном мозге наблюдается эритроидная гиперплазия с уменьшением количества сидеробластов.

Гемоглобин. Содержание гемоглобина в крови, уровень, измерение гемоглобина.

Гемоглобин - дыхательный пигмент крови, участвующий в транспорте кислорода и углекислоты, выполняющий буферные функции, поддержание рН. Содержится в эритроцитах (красные кровяные тельца крови - каждый день организм человека вырабатывает 200 миллиардов красных кровяных шариков). Состоит из белковой части - глобина - и железосодержащей порфиритовой части - гема. Это белок с четвертичной структурой, образованной 4 субъединицами. Железо в геме находится в двухвалентной форме.

Содержание гемоглобина в крови у мужчин несколько выше, чем у женщин. У детей первого года жизни наблюдается физиологическое снижение концентрации гемоглобина. Снижение содержания гемоглобина в крови (анемия) может быть следствием повышенных потерь гемоглобина при разного рода кровотечениях или повышенном разрушении (гемолизе) эритроцитов. Причиной анемии может быть нехватка железа, необходимого для синтеза гемоглобина, или витаминов, участвующих в образовании эритроцитов (преимущественно В12, фолиевая кислота), а также нарушение образования клеток крови при специфических гематологических заболеваниях. Анемия может возникать вторично при разного рода хронических не гематологических заболеваниях.

Альтернативные единицы измерения: г/л

Коэффициент пересчета: г/л х 0,1 ==> г/дал

Патологические формы гемоглобина

Нормальные формы гемоглобина

Гемоглобин - основной белок крови

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативныебелки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты(цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями по принципу комплементарности. При этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком - контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы "в кармане" своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

· HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

· HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,

· HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

· HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

· HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,

· HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы4-го комплекса дыхательной цепи.

HbA 1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Миоглобин является одиночнойполипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О 2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:

· одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,

· при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельныхвеличин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

Гемоглобин

Гемоглобин - белок с четвертичной структурой, образованной четырьмя субъединицами. Железо в геме находится в двухвалентной форме. Существуют такие физиологические формы гемоглобина:

Оксигемоглобин (Н b О 2) - соединение гемоглобина с кислородом, образуется преимущественно в артериальной крови и придаёт ей алый цвет (кислород связывается с атомом железа посредством координационной связи);

Восстановленный гемоглобин, или дезоксигемоглобин (Н b Н), - гемоглобин, отдавший кислород тканям;

Карбоксигемоглобин (Н bC О 2) - соединение гемоглобина с углекислым газом, образуется преимущественно в венозной крови, вследствие этого кровь приобретает тёмно-вишнёвый цвет.

Патологические формы гемоглобина:

Карбгемоглобин (Н bC О) образуется при отравлении угарным газом (СО) , при этом гемоглобин теряет способность при соединять кислород;

Метгемоглобин образуется под действием нитритов, нитратов и некоторых лекарственных препаратов (происходит переход двухвалентного железа в трёхвалентное с образованием метгемоглобина - HbMet).

Стандартным цианметгемоглобиновым методом определяют все формы гемоглобина без их дифференцировки.

Снижение содержания гемоглобина в крови (анемия) бывает следствием потерь гемоглобина при разного рода кровотечениях или повышенного разрушения (гемолиза) эритроцитов. Причиной анемии может быть нехватка железа, необходимого для синтеза гемоглобина, или витаминов, участвующих в образовании эритроцитов (преимущественно В12 и фолиевая кислота), а также нарушение образования клеток крови при специфических гематологических заболеваниях. Анемия может возникать вторично при хронических соматических заболеваниях.

Единицы измерения: граммы на литр (г/л) .

Референсные значения: см. табл. 2-2.

Таблица 2-2. Нормальные значения содержания гемоглобина

Содержание гемоглобина повышается при заболеваниях, сопровождающихся увеличением количества эритроцитов (первичные и вторичные эритроцитозы), гемоконцентрации, врождённых пороках сердца, лёгочно-сердечной недостаточности, а также по физиологическим причинам (у жителей высокогорья, лётчиков после высотных полётов, альпинистов после повышенной физической нагрузки) .

Пониженное содержание гемоглобина отмечают при анемии различной этиологии (основной симптом).

Вы здесь:
Главная
Неврология
Лабораторная диагностика
Гемоглобин

Неврология

Обновленные статьи по неврологии

Виды гемоглобина, его соединения, их физиологическое значение

Различают три вида гемоглобина; первоначально эмбрион имеет примитивный гемоглобин (HbP) – до 4-5 мес. внутриутробной жизни, затем начинает появляться фетальный гемоглобин (HbF), количество которого увеличивается до 6–7 мес. внутриутробной жизни. С этого срока происходит увеличение гемоглобина А (взрослого) максимальная величина которого достигает к 9 мес. внутриутробной жизни (90%). Количество фетального гемоглобина при рождении является одним из признаков доношенности: чем больше HbF, тем менее доношенный ребенок. Следует отметить, что HbF в присутствии 2,3 дифосфоглицерата (ДФГ – продукт метаболизма оболочки эритроцита при недостатки кислорода) не меняет своего сродства к кислороду в отличии от HbA, сродство которого к кислороду снижается.

Виды Нв отличаются друг от друга по степени химического сродства к О2. Так, НвF в физиологических условиях имеет более высокое сродство к О2, чем НвА. Эта важнейшая особенность НвF создает оптимальные условия для транспорта О2 кровью плода.

Гемоглобин представляет собой кровяной пигмент, роль которого заключается в транспорте кислорода к органам и тканям, транспорте двуокиси углерода от тканей к легким, кроме этого он является внутриклеточным буфером, который поддерживает оптимальную для метаболизма pH. Гемоглобин содержится в эритроцитах и составляет 90% их сухой массы. Вне эритроцитов гемоглобин практически не обнаруживается.

Химически гемоглобин относится к группе хромопротеидов. Его простетическая группа, включающая железо, называется гемом, белковый компонент - глобином. Молекула гемоглобина содержит 4 гема и 1 глобин.

К физиологическим гемоглобинам относятся НЬА (гемоглобин взрослого) и HbF (фетальный гемоглобин, составляющий основную массу гемоглобина плода и исчезающий почти полностью ко 2-му году жизни ребенка). Современными электрофоретическими исследованиями доказано существование по крайней мере двух разновидностей нормального гемоглобина А: А1 (главный) и А2 (медленный). Основную массу гемоглобина взрослого (96-99%) составляет HbAl, содержание других фракций (А2 F) не превышает 1 - 4%. Каждый вид гемоглобина, вернее его глобиновая часть, характеризуется своей «полипептидной формулой». Так, HbAl обозначается как ά2 β2, то есть он состоит из двух ά-цепей и двух β-цепей (всего 574 аминокислотных остатка, расположенных в строго определенном порядке). Другие виды нормальных гемоглобинов - F, A2 обладают общей с HbAl β-пептидной цепью, но отличаются структурой второй полипептидной цепи (например, структурная формула HbF – ά2γ2).

Помимо физиологических гемоглобинов, существуют еще несколько патологических разновидностей гемоглобина. Патологические гемоглобины возникают в результате врожденного, передаваемого по наследству дефекта образования гемоглобина.

В эритроцитах циркулирующей крови гемоглобин находится в состоянии беспрерывной обратимой реакции. Он то

присоединяет молекулу кислорода (в легочных капиллярах), то отдает ее (в тканевых капиллярах).

К основным соединениям гемоглобина относятся: ННв - восстановленный гемоглобин и НвСО2 - соединение с углекислым газом (карбогемоглобин). Они в основном находятся в венозной крови и придают ей темно-вишневый цвет.

НвО2 - оксигемоглобин– находится, в основном, в артериальной крови, придавая ей алый цвет. НвО2 - чрезвычайно нестойкое соединение, его концентрация определяется парциальным давлением О2 (рО2): чем больше рО2, тем больше образуется НвО2 и наоборот. Все вышеперечисленные соединения гемоглобина относятся к физиологическим.

Гемоглобин в венозной крови с низким парциальным давлением кислорода связан с 1 молекулой воды. Такой гемоглобин называется редуцированным (восстановленным) гемоглобином. В артериальной крови с высоким парциальным давлением кислорода гемоглобин соединен с 1 молекулой кислорода и имеет название - оксигемоглобин. Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно осуществляется перенос кислорода из легких к тканям. Восприятие углекислоты в тканевых капиллярах и доставка ее в легкие также является функцией гемоглобина. В тканях оксигемоглобин, отдавая кислород, превращается в редуцированный гемоглобин. Кислотные свойства редуцированного гемоглобина в 70 раз слабее свойств оксигемоглобина, поэтому свободные валентности его связывают углекислоту. Таким образом, углекислота доставляется из тканей в легкие с помощью гемоглобина. В легких образующийся оксигемоглобин в силу своих высоких кислотных свойств вступает в связь с щелочными валентностями карбогемоглобина, вытесняя углекислоту. Так как основной функцией гемоглобина является обеспечение тканей кислородом, то при всех состояниях, сопровождающихся снижением концентрации гемоглобина в крови, или при качественных его изменениях развивается гипоксия тканей.

Однако есть и патологические формы гемоглобина.

Гемоглобин обладает способностью вступать в диссоциирующие соединения не только с кислородом и углекислый газом, но и с другими газами. В результате образуются карбоксигемоглобин, оксиазотистый гемоглобинисульфгемоглобин.

Карбоксигемоглобин (оксиуглеродный) диссоциирует в несколько сотен раз медленнее, чем оксигемоглобин, поэтому даже незначительная концентрация (0,07%) в воздухе угарного газа (СО), связывая около 50% имеющегося в организме гемоглобина и лишая его способности переносить кислород, является смертельным. Карбоксигемоглобин (НвСО) - очень прочное соединение с угарным газом, обусловленное химическими свойствами угарного газа по отношению к Нв. Оказалось, что его родство к Нв враз больше, чем сродство О2 к Нв. Поэтому при незначительном повышении концентрации СО в окружающей среде образуется очень большое количество НвСО. Если в организме находится много НвСО, то возникает кислородное голодание. Фактически О2 в крови очень много, а клетки тканей его не получают, т.к. НвСО - прочное соединение с О2.

Метгемоглобин представляет собой более стойкое, чем оксигемоглобин, соединение гемоглобина с кислородом, получающееся при отравлениях некоторыми лекарственными препаратами - фенацетином, антипирином, сульфаниламидами. При этом двухвалентное железо простетической группы, окисляясь, превращается в трехвалентное. Метгемоглобин (MetНв) - окисленная форма Нв, крови придает коричневую окраску. Образуется MetНв при действии на Нв любым окислителями: нитраты, перекиси, перманганат калия, красная кровяная соль и т.д. Это стойкое соединение, потому что железо из ферроформы (Fe++) переходит в ферриформу (Fe+++), необратимо связывающую О2. При образовании в организме больших количеств MetНв также возникает кислородная недостаточность (гипоксия).

Сульфгемоглобин обнаруживается в крови иногда при применении лекарственных веществ (сульфаниламидов). Содержание сульфгемоглобина редко превышает 10%. Сульфгемоглобинемия - необратимый процесс. Так как пораженные эритроциты

разрушаются в те же сроки, что и нормальные, явлений гемолиза не наблюдается и сульфгемоглобин может находиться в крови в течение нескольких месяцев. На этом свойстве сульфгемоглобина основан метод определения сроков пребывания нормальных эритроцитов в периферической крови.

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,

HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,

HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

HbA 1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Миоглобин является одиночной полипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О 2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина :

одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,

при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельных величин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины , которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Строение гемоглобина А

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями, при этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности . Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы "в кармане" своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

HbР (primitive ) – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
HbF (foetal ) – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
HbA (adult ) – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
HbO 2 – оксигемоглобин , образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии .

MetHb – метгемоглобин , форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма образуется спонтанно, при взаимодействии молекулы O 2 и гемового Fe 2+ , но обычно ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления Fe 3+ в Fe 2+ в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Гемоглобин совмещает в себе два обязательных компонента:

белок глобина, занимающий 96% от всего соединения;
железосодержащий гем, входящий в состав на 4%.

Этот вид хромопротеинов выполняет жизненно важную функцию в организме человека: осуществляет транспортировку кислорода от дыхательных органов ко всем клеткам и тканям, а от них, в лёгочную систему, перенося ненужный углекислый газ, освободившийся в процессе обмена. Помимо дыхания, он принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях и энергетическом аккумулировании.

Гемоглобин является основной составляющей красных кровяных телец - эритроцитов. Именно благодаря ему, они получили своё название и функциональное предназначение. В сухом веществе человеческого эритроцита насчитывают 95% гемоглобина, и всего лишь 5 % других веществ (липидов и белков).

Какие виды гемоглобина существуют?

По белковому содержанию гемоглобин можно разделить на два вида:

Физиологическим, свойственно появляться на определённых этапах нормального развития человеческого организма. А вот патологические виды гемоглобина образуются в результате неправильного последовательного расположения аминокислотного ряда в глобине.

По формам можно выделить следующие такие виды гемоглобина:

Для профилактики заболеваний и лечения проявлений варикоза на ногах наши читатели советуют Антиварикозный гель «VariStop», наполненный растительными экстрактами и маслами, он мягко и эффективно устраняет проявления болезни, облегчает симптомы, тонизирует, укрепляет сосуды.

Оксигемоглобин;
Карбоксигемоглобин;
Метгемоглобин;
Миоглобин.

Что такое оксигемоглобин?

Оксигемоглобин получил своё название благодаря способности переносить кислород. Но полностью осуществить процесс дыхания он может только в команде с карбогемоглобином.

Итак, оксигемоглобин соединяется с О 2 и доставляет к тканям кислород, а на обратном пути превращается в карбогемоглобин забирая у клеток СО2 - углекислый газ, доставляя его в органы дыхания. Благодаря способности гемоглобина с лёгкостью присоединять и отдавать химические вещества в виде кислорода и углекислого газа, организм человека, постоянно насыщается чистым кислородом, а не травиться продуктами его распада.

Представление о карбоксигемоглобине

Этот вид гемоглобина случается тогда, когда он соединяется с СОНb - угарным газом. В таком случае гемоглобин приобретает необратимый статус, а значит становиться бесполезным, ведь больше никогда не сможет выполнять дыхательную функцию. Из этого следует, что не все виды гемоглобина и его соединения могут быть полезными для организма.

Вредные компоненты в виде угарного газа могут поступать как из окружающей среды, так и образовываться внутри человека в результате организменных нарушений.

Из окружающей среды угарный газ может поступить лёгкие, если человек находился в пожарной зоне или большую часть жизни пробыл в дороге, где часто дышал выхлопными газами.

Определённый процент необратимого соединения приходится на долю курильщиков. Если даже человек имеет высокий показатель гемоглобина, то из-за курения, лишь их часть будет нормально функционировать.

Самоотравление, случается, когда происходит отмирание собственных клеток организма и их некроз. Этот вид принято называть - «эндогенный угарный газ». Такие ситуации наблюдаются очень редко, чаще угарный газ поступает извне.

Понятие о метгемоглобине

Метгемоглобин (metHb) появляется на свет за счёт соединения с химическими веществами, в результате которых случаются неразрывные связи. Таким образом, получившиеся виды гемоглобина и их функции, подобно карбоксигемоглобину, являются бесполезными.

В этом случае случаются связи с такими химическими агентами как: нитратные, сероводородные, сульфидные вещества. К ним же относятся и лекарственные вещества в виде анальгетиков и химиотерапевтических веществ во время лечения онкологических заболеваний.

Аналогично ситуации с угарным газом, связи неразрывного характера могут образоваться вследствие поступления их в организм извне, так и в случаях когда, накопившись в тканях, радикалы высвобождаются в процессе разрушения клеток.

Иногда нарушение работы пищеварительного тракта может стать причиной поступления радикалов в кровь. Когда система пищеварения не может справиться со своей функцией и пропускает такие виды гемоглобина в кровяное русло.

Что такое миоглобин?

Миоглобин, считается абсолютным аналогом гемоглобина красных кровяных телец крови. Единственным отличием считается то, что местом локализации этого железосодержащего белка являются мышцы скелета и сердца. Если же каким-нибудь образом они вдруг будут повреждены, то миоглобин естественно попадёт в поток кровяного русла, а далее выведется из организма за счёт фильтрации почек.

Но существует вероятность закупорки почечного канальца, и дальнейшего его некроза. В таком случае может образоваться почечная недостаточность и кислородное голодание тканей.

Другие существующие виды гемоглобина

Кроме основного перечня вариаций, существуют ещё и другие виды гемоглобина в крови.

Из различных информационных источников можно услышать такие вариации как:

фетальный гемоглобин;
дисгемоглобин;
гликированный гемоглобин.

Фетальный гемоглобин

Фетальная форма гемоглобина находится в составе крови плода в период беременности, а также у новорождённых детей в течение первых трёх недель жизни. Отличительным моментом от гемоглобина взрослого человека, является лишь то, что фетальный вид обладает лучшей способностью транспортировать кислород. А вот изменения кислотности ю жизни фетальный гемоглобин практически исчезает. В теле взрослого человека он составляет всего лишь один процент.

Дисгемоглобин образуется в результате таких связей, которые навсегда лишают его способности выполнять характерные полезные свойства. Это означает, что такой гемоглобин будет перемещаться с кровью, но как недееспособный вспомогательный атрибут. Со временем он будет утилизирован селезёнкой, как изношенный материал.

В норме дисгемоглобин присутствует в организме каждого здорового человека. Если случаи подобных связок учащаются, органам кровообращения приходится работать с большей интенсивностью, и они быстрей истощаются и изнашиваются.

Гликированный гемоглобин

Когда связываются гемовый белок и глюкоза, образуется гликированный гемоглобин. Он также является необратимым соединением. Его количество повышается, когда увеличивается уровень сахара в крови. Встречается в основном у людей, страдающих сахарным диабетом. Из-за того, что гемоглобин живёт приблизительно 100 дней, благодаря лабораторным исследованиям можно определить эффективность терапевтического лечения, продолжить или назначить новое.

Не стоит придумывать и пугать себя мыслями, примеряя на себя все возможные заболевания. Если вы работаете в зоне риска или можете заболеть по наследственной линии, то лучше обратиться к специалисту и провести ряд лабораторных исследований. Постарайтесь избавиться от вредных привычек и чаще гулять на свежем воздухе.

Статьи по теме:
Какова роль гемоглобина в организме человека и последствия его недостатка?
Причины низкого гемоглобина у женщин: особенности и формы анемических состояний
Функции гемоглобина - как базового химического соединения в организме человека
Нормальный уровень гликозилированного гемоглобина для страдающих диабетом

Строение и формы гемоглобина

Гемоглобин (сокращенно Hb) - это железосодержащий кислородо-переносящий металлопротеин, содержащийся в эритроцитах позвоночных животных.

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем - структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Нормальные формы гемоглобина

HbР - примитивный гемоглобин, содержит 2 ξ- и 2 ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни;
HbF - фетальный гемоглобин, содержит 2 α- и 2 γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев;
HbA - гемоглобин взрослых, доля составляет 98 %, содержит 2 α- и 2 β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80 % всего гемоглобина;
HbA 2 - гемоглобин взрослых, доля составляет 2 %, содержит 2 α- и 2 δ-цепи;
HbO 2 - оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его% от всего количества гемоглобина;
HbCO 2 - карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет% от всего количества гемоглобина.

Гемоглобин. Содержание гемоглобина в крови, уровень, измерение гемоглобина.

Альтернативные единицы измерения: г/л

Коэффициент пересчета: г/л х 0,1 ==> г/дал

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,

HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,

HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Миоглобин является одиночной полипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О 2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельных величин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

Для продолжения скачивания необходимо собрать картинку:

Патологические формы гемоглобина

Нормальные формы гемоглобина

Гемоглобин - основной белок крови

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы "в кармане" своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

· HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

· HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:

Классификация видов гемоглобина, причины повышения или понижения показателей

Клинический анализ крови – важная составляющая общеклинической диагностики пациентов с патологиями различного характера. В данное исследование входит анализ уровня красных кровяных телец и железосодержащего белка в сыворотке крови. Данный показатель очень чувствителен к различным изменениям в работе внутренних органов.

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин – пептидное соединение, содержащее железо, которое транспортирует кислород ко всем тканям человеческого организма. У всех позвоночных зверей данное белковое соединение содержится в красных кровяных клетках, а у беспозвоночных – в плазме. Как упоминалось выше, главная функция данного пептидного соединения заключается в том, чтобы выводить диоксид углерода и заниматься поставкой кислорода в органы.

Дезоксигемоглобин (или свободный гемоглобин);
Карбоксигемоглобин (окрашивает кровь в синеватый цвет);
Метгемоглобин;
Фетальный железосодержащий белок (присутствует у плода и исчезает в процессе онтогенеза);
Оксигемоглобин (окрашивает кровь в светло-красный цвет);
Миоглобин.

Дезоксигемоглобин – это свободный гемоглобин в крови человека. В такой форме это пептидное соединение способно присоединять к себе различные молекулы – углекислый/угарный газ, кислород.

Если дезоксигемоглобин связывается с кислородом, образуется оксигемоглобин. Этот тип белка поставляет кислород ко всем тканям. При наличие различных оксилителей железо в железосодержащем белке из двухвалентного состояния переходит в трехвалентное. Такое пептидное соединение принято называть метгемоглобином, оно выполняет важную роль в физиологии органов.

Если восстановленный гемоглобин связывается с угарным газом, образуется токсичное соединение – карбоксигемоглобин. Необходимо отметить, что угарный газ с гемоглобином связывается в 250 раз эффективнее, чем диоксид углерода. Карбоксигемоглобин имеет длительный период полураспада, поэтому способен сталь причиной сильного отравления.

Витамин С помогает восстанавливать железосодержащий белок, благодаря чему применяется свободно в медицине для лечения отравлений угарным газом. Как правило, интоксикация оксидом углерода проявляется цианозом.

Миоглобин по структуре похож на гемоглобин и в большом количестве содержится в миоцитах, особенно кардиомиоцитах. Он связывает молекулы О₂ «на черный день», который впоследствии используется организмом при состояниях, вызывающих гипоксию. Миоглобин обеспечивает работающие мышцы кислородом.

Все вышеперечисленные типы имеют жизненно важное значения в организме человека, однако существуют патологические формы данного пептидного соединения.

Какие опасные разновидности гемоглобина существуют?

Патологические виды гемоглобина у человека, которые приводят к различным болезням:

Гемоглобин D-Пенджаб;
Гемоглобин S – форма, обнаруженная у людей с серповидно-клеточной анемией;
Гемоглобин С – эта форма вызывает хроническую гемолитическую анемию;
Гемоглобин H – тип гемоглобина, образованный тетрамером β-цепей, который может присутствовать при α-талассемии.

Железосодержащий белок D-Пенджаб является одним из вариантов гемоглобина. Он так назван из-за его высокой распространенности в Пенджабском районе Индии и Пакистана. Это также самый распространенный аномальный вариант железосодержащего белка в Синьцзян-Уйгурском автономном районе Китая. Исследования показывают, что железосодержащий белок D-Пенджаб составляет более 55% от общего числа патологических форм гемоглобина.

Он был впервые обнаружен в начале 1950-х годов в смешанной британской и американской семье индийского происхождения из района Лос-Анджелеса, поэтому его иногда называют D Los Angeles. Железосодержащий белок D является наиболее распространенным вариантом данного вещества. Он появился в результате распространенности малярии в разных частях Азии.

Гемоглобин S возник в Западной Африке, где распространен больше всего. Он присутствует в меньшей степени в Индии и Средиземноморском регионе. Полиморфизм гена бета S указывает на то, что он возник из пяти отдельных мутаций: четырех в Африке и одного в Индии и на Ближнем Востоке. Наиболее распространенной является аллель, обнаруженная в Бенине в Западной Африке. Другие гаплотипы обнаружены в Сенегале и Банту.

Важно! Ген HbS, присутствующий в гомозиготной форме, является нежелательной мутацией. Малярия, возможно, является фактором отбора, поскольку существует четкая корреляция между распространенностью этой болезни и серповидно-клеточной анемией. Дети с серповидно-клеточной характеристикой Hb SA, переносят малярию гораздо легче и чаще выздоравливают.

Железосодержащий белок C (Hb C) является одним из наиболее распространенных структурных вариантов гемоглобина. Люди со «здоровым» железосодержащим белком С (Hb C) фенотипически нормальны, тогда как пациенты с патологической формой (Hb CC) могут страдать от гемолитической анемии. Хотя клинические осложнения, связанные с патологическим железосодержащим белком С, не являются серьезными.

Гемоглобин H вызывает тяжелое заболевание – альфа-талассемию. α-талассемия приводит к снижению продукции альфа-глобина, поэтому образуется меньше альфа-глобиновых цепей, что приводит к избытку β-цепей у взрослых и у новорожденных. Избыточные β-цепи образуют нестабильные тетрамеры, называемые гемоглобином H или HbH четырех бета-цепей. Избыточные γ-цепи образуют тетрамеры, которые слабо связываются с кислородом, поскольку их сродство к O2 слишком велико, поэтому оно не диссоциируется на периферии.

Как диагностируют патологические формы железосодержащего белка в крови?

Как упоминалось выше, анализ на содержание гемоглобина входит в клиническое исследование сыворотки крови. В некоторых случаях показано проведение биохимии крови для точного определения патологических форм данного пептидного соединения.

Кровь на анализ сдается натощак и в утреннее время. Рекомендуется не употреблять пищу за 12 часов до забора биологического материала (кала, мочи, крови), чтобы не исказить результаты анализов обследования. В особенности нежелательно заниматься физическими нагрузками, употреблять психотропные вещества или другие лекарственные средства. Диеты придерживаться не нужно, однако от жирной или жареной пищи воздержаться следует, чтобы не повлиять на различные параметры в кале.

Нормальные показатели железосодержащего белка

Расшифровкой анализа общеклинического исследования сыворотки крови должен заниматься только врач. Однако выделяют некоторые общие нормы гемоглобина, присущие всем людям. Уровень данного пептидного соединения измеряется в г/л (граммы на литр). В зависимости от лаборатории методики анализа могут различаться.

Норма свободного гемоглобина в крови у различных возрастных групп:

Мужчины от 18 лет –г/л;
Женщины от 18 лет –;
Маленький ребенок – 200;

Повышение или снижение уровня свободного гемоглобина может приводить к патологиям. Первичная гемоглобинопатия обусловлена наследственными причинами, поэтому не лечится на любых этапах развития. Однако существуют методы стабилизации пациентов, поэтому в любом случае нужно обратиться к врачу. При серьезном снижении уровня данного пептидного соединения в кровеносном русле показан искусственный кровезаменитель.

Совет! Синтетическое соединение «перфторан» способно улучшить качество жизни больных с анемией. Искусственно повышать гемоглобин нужно с осторожностью, так как в некоторых случаях кровезаменители могут вызывать серьезные побочные эффекты.

Виды гемоглобина, способы определения количества в крови

Структура, типы, функции гемоглобина

Гем является металлопорфирином - комплексом железа с протопорфирином. Протопорфирин имеет в своей основе 4 пиррольных кольца, соединенных посредством метановых мостиков СH в кольцо порфирина. Гем идентичен для всех разновидностей гемоглобина.

Глобин относится к группе серусодержащих белков - гистонов. Полагают, что связующим звеном между глобином и гемом является аминокислота гистидин. Молекула глобина состоит из 2 пар полипептидных цепей. В зависимости от аминокислотного состава определяют ά, β, γ и δ-цепи. Синтез белка происходит на самой ранней стадии эритропоэза (базофильные эритробласты богаты РНК) и в дальнейшем убывает. Синтез гема и соединение его с глобином, то есть образование гемоглобина, осуществляется на более поздних этапах эритропоэза, в период превращения базофильного нормобласта в полихроматофильный нормобласт. По мере созревания нормобластов количество гемоглобина в них увеличивается и достигает максимума в эритроцитах.

Помимо физиологических гемоглобинов, существуют еще несколько патологических разновидностей гемоглобина, отличающихся друг от друга физико-химическими качествами, в частности различной электрофоретической подвижностью и разным отношением к щелочам. В настоящее время признается достоверным существование следующих видов патологического гемоглобина: B(S), С, D, E, G, H, I, Y, К, L, M, N, О, Р и Q.

Патологические гемоглобины возникают в результате врожденного, передаваемого по наследству дефекта образования гемоглобина. Изменения молекулярной структуры гемоглобина (его аминокислотного состава) являются основой развития гемоглобинопатий, относимых к «молекулярным болезням». Гемоглобинопатии (гемоглобинозы) могут являться причиной развития тяжелых анемий гемолитического типа. В эритроцитах циркулирующей крови гемоглобин находится в состоянии беспрерывной обратимой реакции. Он то

присоединяет молекулу кислорода (в легочных капиллярах), то отдает ее (в тканевых капиллярах). Гемоглобин в венозной крови с низким парциальным давлением кислорода связан с 1 молекулой воды. Такой гемоглобин называется редуцированным (восстановленным) гемоглобином. В артериальной крови с высоким парциальным давлением кислорода гемоглобин соединен с 1 молекулой кислорода и имеет название - оксигемоглобин. Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно осуществляется перенос кислорода из легких к тканям. Восприятие углекислоты в тканевых капиллярах и доставка ее в легкие также является функцией гемоглобина. В тканях оксигемоглобин, отдавая кислород, превращается в редуцированный гемоглобин. Кислотные свойства редуцированного гемоглобина в 70 раз слабее свойств оксигемоглобина, поэтому свободные валентности его связывают углекислоту. Таким образом, углекислота доставляется из тканей в легкие с помощью гемоглобина. В легких образующийся оксигемоглобин в силу своих высоких кислотных свойств вступает в связь с щелочными валентностями карбогемоглобина, вытесняя углекислоту. Так как основной функцией гемоглобина является обеспечение тканей кислородом, то при всех состояниях, сопровождающихся снижением концентрации гемоглобина в крови, или при качественных его изменениях развивается гипоксия тканей. Гемоглобин обладает способностью вступать в диссоциирующие соединения не только с кислородом и углекислый газом, но и с другими газами. В результате образуются карбоксигемоглобин, оксиазотистый гемоглобин и сульфгемоглобин.

Метгемоглобин представляет собой более стойкое, чем оксигемоглобин, соединение гемоглобина с кислородом, получающееся при отравлениях некоторыми лекарственными препаратами - фенацетином, антипирином, сульфаниламидами. При этом двухвалентное железо простетической группы, окисляясь, превращается в трехвалентное. Опасность метгемоглобинемии для организма заключается в резком нарушении отдачи кислорода тканям, в силу чего развивается аноксия.

1. Колориметрические методы. Чаще колориметрируют цветные производные гемоглобина: солянокислый гематин, карбоксигемоглобин, цианметгемоглобин. Колориметрические методы широко применяются на практике ввиду их простоты и доступности. Наиболее точным и надежным из них является цианметгемоглобиновый метод.

2. Газометрические методы. Гемоглобин насыщают газом, например

кислородом или окисью углерода. По количеству поглощенного газа судят о количестве гемоглобина.

3. Методы, основанные на определении железа в гемоглобиновой молекуле. Так как гемоглобин содержит строго определенное количество железа (0,374%), то по его содержанию устанавливают и количество гемоглобина.

Две последние группы точны, но требуют много времени, технически более сложны и поэтому не нашли широкого применения в практике.

Клиническое значение. Нормы гемоглобина: для женщинг% (г/л), для мужчинг% (г/л). Понижение концентрации гемоглобина в крови (олигохромемия) наблюдается при анемиях различной этиологии (в результате кровопотерь, дефицита железа, витамина В12 и фолиевой кислоты, повышенного гемолиза эритроцитов). Повышение концентрации гемоглобина в крови (гиперхромемия) встречается при эритремии, легочно-сердечной недостаточности, некоторых врожденных пороках сердца и сочетается обычно с увеличением количества эритроцитов. При сгущении крови может наступить относительное увеличение концентрации гемоглобина.

Источники ошибок при этом методе следующие:

1) влияние на цвет солянокислого гематина посторонних факторов, особенно количества и качества плазменных белков;

2) выцветание с течением времени цветных стандартов гемометров, что ведет к получению завышенных цифр и поэтому требует периодической проверки гемометров с введением соответствующей поправки;

3) соблюдение точного времени. Ошибка составляет 0,3 г% (3 г/л).

2. Цианметгемоглобиновый фотометрический метод. Принцип метода: кровь смешивают с реактивом, превращающим гемоглобин в цианметгемоглобин, концентрацию которого измеряют фотометрически. В качестве реактива употребляют раствор Драбкина (NaHCO3 - 1г, KCN - 0,05 г, K3(Fe(CN)6) - 0,2г, дистиллированной воды - до 1 л). Под влиянием железосинеродистого калия гемоглобин окисляется до метгемоглобина (гемиглобина), который затем превращается при помощи цианида калия в цианметгемоглобин (гемиглобинцианид). Наиболее употребительное разведение крови в реактиве Драбкина - 1:250 (0,02 мл крови и 5 мл реактива). Через 20 минут измеряют экстинцию при длине волны 540 нм и толщине слоя 1 см против воды на спектрофотометре СФ-4 или на ФЭК-М и ему подобных фотоэлектроколориметрах. Воспроизводимость равна 0,1 г% (1 г/л).

Относительная величина соотношения концентрации гемоглобина и количества эритроцитов будет называться цветовым показателем крови (ЦП). Если принять 33 пг за I, то СГЭ у конкретного человека составит величину, выражающую ЦП. Например, 33 -1; 30,6 -х, то ЦП = 30,6*1/33 = 0,93. Практически ЦП вычисляют по формуле: 3хНЬ в г/л:три первые цифры числа эритроцитов в млн.

Клиническое значение. Величина СГЭ и ЦП зависит от объема эритроцитов и степени насыщения их гемоглобином. В норме ЦП колеблется от 0,86 до 1,1, а СГЭ - от 27 дл 33 пг. Индексы красной крови важны для суждения о нормо-, гипер- и гипохромии эритроцитов.

Гиперхромия, то есть повышенное содержание СГЭ, дающее ЦП выше 1, зависит исключительно от увеличения объема эритроцитов, а не от повышенного содержания в них гемоглобина. Это объясняется тем, что концентрация гемоглобина в эритроците имеет предельную величину, не превышающую 0,33 пг в 1 мкм³ массы эритроцита. При условии предельной насыщенности гемоглобином средние по величине эритроциты, имеющие объем 90 мкм³, содержатпг гемоглобина. Таким образом, повышение содержания гемоглобина в эритроците всегда сочетается с макроцитозом. Гиперхромия (ЦП 1,2-1,5) характерна для В12-дефицитных анемий, особенно пернициозной, при которой в крови обнаруживаются «гигантские» эритроциты - мегалоциты (СГЭ в этих случаях повышается до 50 пг). Гиперхромия с макроцитозом может отмечаться и при ряде других анемий (некоторые хронические гемолитические и миелотоксические), особенно в дегенеративную фазу их или при присоединении В12-витаминной недостаточности.

Гипохромия – это снижение цветового показателя ниже 0,8. Она может быть следствием либо уменьшения объема эритроцитов (микроцитоз), либо ненасыщенности нормальных по объему эритроцитов гемоглобином. Гипохромия является истинным показателем или

дефицита железа в организме, или железорефрактерности, то есть неусвоение железа эритробластами, приводящего к нарушению синтеза гема. Среднее содержание гемоглобина в одном эритроците в этом случае снижается до 20 пк.

Нормохромия, обычно наблюдаемая у здоровых людей, может отмечаться и при некоторых анемиях.

Гемоглобин (сокращенно Hb) - это железосодержащий кислородо-переносящий металлопротеин , содержащийся в эритроцитах позвоночных животных.

Гемоглобин - основной белок крови

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

HbР - примитивный гемоглобин, содержит 2 ξ- и 2 ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни;
HbF - фетальный гемоглобин, содержит 2 α- и 2 γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев;
HbA - гемоглобин взрослых, доля составляет 98 %, содержит 2 α- и 2 β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80 % всего гемоглобина;
HbA 2 - гемоглобин взрослых, доля составляет 2 %, содержит 2 α- и 2 δ-цепи;
HbO 2 - оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98 % от всего количества гемоглобина;
HbCO 2 - карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20 % от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

HbS - гемоглобин серповидно-клеточной анемии;
MetHb - метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь;
Hb-CO - карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни. Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы, 4-го комплекса дыхательной цепи;
HbA 1С -

Виды патологических гемоглобинов. Особенности структуры гемоглобина

Строение гемоглобина

Строение гемоглобина А

Нормальные формы гемоглобина

Виды гемоглобина, диагностика и расшифровка результатов исследования

Гемоглобин - виды и функции

Диагностика уровня гемоглобина

Расшифровка анализа

Комментарии

Добавить комментарий Отменить ответ

В продолжение статьи

Мы в соц. сетях

Комментарии

Темы вопросов

Анализы

УЗИ / МРТ

Facebook

Новые вопросы и ответы

Патологические формы гемоглобина

Гемоглобин. Содержание гемоглобина в крови, уровень, измерение гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

Гемоглобин

Патологические формы гемоглобина:

Таблица 2-2. Нормальные значения содержания гемоглобина

Неврология

Обновленные статьи по неврологии

Виды гемоглобина, его соединения, их физиологическое значение

Патологические формы гемоглобина

Строение гемоглобина

Строение гемоглобина А

Нормальные формы гемоглобина

Патологические формы гемоглобина

Какие виды гемоглобина существуют?

Что такое оксигемоглобин?

Представление о карбоксигемоглобине

Понятие о метгемоглобине

Что такое миоглобин?

Другие существующие виды гемоглобина

Фетальный гемоглобин

Гликированный гемоглобин

Комментарии

Строение и формы гемоглобина

Строение гемоглобина

Нормальные формы гемоглобина

Гемоглобин. Содержание гемоглобина в крови, уровень, измерение гемоглобина.

Нормальные формы гемоглобина

Патологические формы гемоглобина

Классификация видов гемоглобина, причины повышения или понижения показателей

Что такое гемоглобин?

Какие опасные разновидности гемоглобина существуют?

Как диагностируют патологические формы железосодержащего белка в крови?

Нормальные показатели железосодержащего белка

Виды гемоглобина, способы определения количества в крови

Гемоглобин - основной белок крови

Нормальные формы гемоглобина

Патологические формы гемоглобина